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Yorodumi- PDB-4kwb: Structure of signal peptide peptidase A with C-termini bound in t... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4kwb | ||||||
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Title | Structure of signal peptide peptidase A with C-termini bound in the active sites: insights into specificity, self-processing and regulation | ||||||
Components | Signal peptide peptidase SppA | ||||||
Keywords | HYDROLASE / alpha/beta protein fold / signal peptide digestion / bacterial cell membrane / SELF-COMPARTMENTALIZED | ||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / serine-type peptidase activity / membrane raft / proteolysis / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus subtilis subsp. subtilis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.39 Å | ||||||
Authors | Nam, S.E. / Paetzel, M. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2013 Title: Structure of signal peptide peptidase A with C-termini bound in the active sites: insights into specificity, self-processing, and regulation. Authors: Nam, S.E. / Paetzel, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4kwb.cif.gz | 710 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4kwb.ent.gz | 592.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4kwb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4kwb_validation.pdf.gz | 490.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4kwb_full_validation.pdf.gz | 507 KB | Display | |
Data in XML | 4kwb_validation.xml.gz | 62.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4kwb_validation.cif.gz | 86.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/4kwb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/4kwb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3bfoS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30004.143 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: unp residues 51-335 / Mutation: K199A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis subsp. subtilis (bacteria) Strain: 168 Gene: BSU29530, CLONED SIGNAL PEPTIDE PEPTIDASE A GENE FROM RESIDUES 26 TO 335, LYS199 MUTATED TO ALA, sppA, yteI Plasmid: PET28B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): TUNER(DE3) References: UniProt: O34525, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | LIMITED PROTEOLYSIS WAS CARRIED OUT ON SPPA_BS DELTA 1-25 K199A USING THERMOLYSIN, FOLLOWED BY SIZE- ...LIMITED PROTEOLYSI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.42 % |
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Crystal grow | Temperature: 298.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 100mM TRIS, 23% TERT-BUTANOL UNDER PARAFFIN OIL, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.15K, pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97949 / Wavelength: 0.97949 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Feb 25, 2011 / Details: VERTICAL COLLIMATING MIRROR |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR (DCM) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97949 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.39→50 Å / Num. all: 93912 / Num. obs: 93168 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 50.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.39→2.49 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique all: 9085 / % possible all: 97.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3BFO Resolution: 2.39→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 15.86 / SU ML: 0.17 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.235 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 50.9 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.39→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.39→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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