+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4kw1 | |||||||||
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Title | Structure of a/egypt/n03072/2010 h5 ha | |||||||||
Components | (Hemagglutinin) x 2 | |||||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN | |||||||||
Function / homology | Function and homology information viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / membrane => GO:0016020 / host cell surface receptor binding / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Influenza A virus | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | |||||||||
Authors | Shore, D.A. / Yang, H. / Carney, P.J. / Chang, J.C. / Stevens, J. | |||||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2013 Title: Structural and antigenic variation among diverse clade 2 H5N1 viruses. Authors: Shore, D.A. / Yang, H. / Balish, A.L. / Shepard, S.S. / Carney, P.J. / Chang, J.C. / Davis, C.T. / Donis, R.O. / Villanueva, J.M. / Klimov, A.I. / Stevens, J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4kw1.cif.gz | 764.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4kw1.ent.gz | 641.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4kw1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/4kw1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kw/4kw1 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 37082.715 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: HA1 residues 17-341 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus Strain: A/reassortant/IDCDC_RG29(Egypt/N03072/2010 x Puerto Rico/8/1934)(H5N1) Gene: HA / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: G1JUF7 #2: Protein | Mass: 20909.117 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: HA2 residues 342-401 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza A virus Strain: A/reassortant/IDCDC_RG29(Egypt/N03072/2010 x Puerto Rico/8/1934)(H5N1) Gene: HA / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: G1JUF7 |
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-Sugars , 3 types, 12 molecules
#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 2 types, 83 molecules
#6: Chemical | ChemComp-PO4 / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.61 Å3/Da / Density % sol: 52.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / pH: 8.5 Details: 25% PEG 3350, 100mM Tris-HCl pH8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 | |||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 14, 2011 | |||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 81024 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 2.1 % / Rsym value: 0.076 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.54 Å / Redundancy: 2.1 % / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5→44.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 8.984 / SU ML: 0.101 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.055 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 57.84 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→44.73 Å
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Refine LS restraints |
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