[日本語] English
万見
- PDB-4kso: Crystal Structure of Circadian clock protein KaiB from S.Elongatus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kso
タイトルCrystal Structure of Circadian clock protein KaiB from S.Elongatus
要素Circadian clock protein KaiB
キーワードCIRCADIAN CLOCK PROTEIN / CYANOBACTERIAL CIRCADIAN CLOCK PROTEIN KaiB / CIRCADIAN CLOCK / KaiC Protein / Soluble
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phosphorylation / entrainment of circadian clock / regulation of circadian rhythm / circadian rhythm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Circadian clock protein KaiB / Circadian clock protein KaiB-like / KaiB domain / KaiB domain / KaiB / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Circadian clock oscillator protein KaiB
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.622 Å
データ登録者Pattanayek, R. / Egli, M.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013
タイトル: CryoEM and molecular dynamics of the circadian KaiB-KaiC complex indicates that KaiB monomers interact with KaiC and block ATP binding clefts.
著者: Seth A Villarreal / Rekha Pattanayek / Dewight R Williams / Tetsuya Mori / Ximing Qin / Carl H Johnson / Martin Egli / Phoebe L Stewart /
要旨: The circadian control of cellular processes in cyanobacteria is regulated by a posttranslational oscillator formed by three Kai proteins. During the oscillator cycle, KaiA serves to promote ...The circadian control of cellular processes in cyanobacteria is regulated by a posttranslational oscillator formed by three Kai proteins. During the oscillator cycle, KaiA serves to promote autophosphorylation of KaiC while KaiB counteracts this effect. Here, we present a crystallographic structure of the wild-type Synechococcus elongatus KaiB and a cryo-electron microscopy (cryoEM) structure of a KaiBC complex. The crystal structure shows the expected dimer core structure and significant conformational variations of the KaiB C-terminal region, which is functionally important in maintaining rhythmicity. The KaiBC sample was formed with a C-terminally truncated form of KaiC, KaiC-Δ489, which is persistently phosphorylated. The KaiB-KaiC-Δ489 structure reveals that the KaiC hexamer can bind six monomers of KaiB, which form a continuous ring of density in the KaiBC complex. We performed cryoEM-guided molecular dynamics flexible fitting simulations with crystal structures of KaiB and KaiC to probe the KaiBC protein-protein interface. This analysis indicated a favorable binding mode for the KaiB monomer on the CII end of KaiC, involving two adjacent KaiC subunits and spanning an ATP binding cleft. A KaiC mutation, R468C, which has been shown to affect the affinity of KaiB for KaiC and lengthen the period in a bioluminescence rhythm assay, is found within the middle of the predicted KaiBC interface. The proposed KaiB binding mode blocks access to the ATP binding cleft in the CII ring of KaiC, which provides insight into how KaiB might influence the phosphorylation status of KaiC.
履歴
登録2013年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月18日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Circadian clock protein KaiB
D: Circadian clock protein KaiB
A: Circadian clock protein KaiB
B: Circadian clock protein KaiB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8024
ポリマ－45,8024
非ポリマー00
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area20690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.821, 116.124, 53.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Circadian clock protein KaiB


分子量: 11450.387 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (バクテリア)
株: PCC 7942 / 遺伝子: kaiB / プラスミド: pGex vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q79PF5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.23 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.7
詳細: KaiB were grown from droplets containing 6.5 mg/mL KaiB-KaiC complex, 20 mM Tris (pH 7.8), 100 mM NaCl, 5 mM MgCl2,1 mM ATP and 2 mM BME. The reservoir solution was 100 mM sodium acetate, 500 ...詳細: KaiB were grown from droplets containing 6.5 mg/mL KaiB-KaiC complex, 20 mM Tris (pH 7.8), 100 mM NaCl, 5 mM MgCl2,1 mM ATP and 2 mM BME. The reservoir solution was 100 mM sodium acetate, 500 mM sodium formate and 5% glycerol (v/v), VAPOR DIFFUSION, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月14日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 12670 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CCP4モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QKE

2qke


解像度: 2.622→29.689 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 41.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3104 424 4.73 %
Rwork0.2793 --
obs0.2809 8967 71.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.622→29.689 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3160 0 0 103 3263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043202
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0064341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8821245
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069536
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6215-3.00060.404850.31881591X-RAY DIFFRACTION40
3.0006-3.77920.38331330.31732943X-RAY DIFFRACTION73
3.7792-29.69070.272060.25814009X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る