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万見
- PDB-4kpr: Tetrameric form of rat selenoprotein thioredoxin reductase 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kpr
タイトルTetrameric form of rat selenoprotein thioredoxin reductase 1
要素Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE / Selenoprotein / mammalian thioredoxin reductase 1 / selenocysteine / FAD / Flavoprotein / Redox-active center / NADP / antioxidant
機能・相同性
機能・相同性情報


selenate reductase activity / halogen metabolic process / Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / benzene-containing compound metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / selenocysteine metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / cellular response to hyperoxia ...selenate reductase activity / halogen metabolic process / Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / benzene-containing compound metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / selenocysteine metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / cellular response to hyperoxia / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADPH oxidation / mercury ion binding / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / thioredoxin-disulfide reductase / response to selenium ion / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / cellular oxidant detoxification / mesoderm formation / response to axon injury / response to hyperoxia / gastrulation / cellular response to copper ion / cell redox homeostasis / FAD binding / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / cell population proliferation / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD binding domain / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD binding domain / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / SULFITE ION / Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lindqvist, Y. / Sandalova, T. / Xu, J. / Arner, E.
引用ジャーナル: To be Published / 年: 2013
タイトル: The Trp114 residue of thioredoxin reductase 1 is an electron relay sensor for oxidative stress
著者: Xu, J. / Eriksson, S.E. / Cebula, M. / Sandalova, T. / Hedstrom, E. / Pader, I. / Cheng, Q. / Myers, C.R. / Nagy, P. / Hellman, U. / Selivanova, G. / Lindqvist, Y. / J Arner, E.S.
履歴
登録2013年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月20日Group: Structure summary
改定 2.02023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
F: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
A: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
B: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,51920
ポリマ－219,0734
非ポリマー4,44616
水9,440524
1
E: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
F: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,93912
ポリマ－109,5372
非ポリマー2,40210
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12020 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area37350 Å2
手法PISA
2
A: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
B: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,5808
ポリマ－109,5372
非ポリマー2,0446
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11300 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area37160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.990, 162.990, 236.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11E
21F
12E
22A
13E
23B
14F
24A
15F
25B
16A
26B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERILEILEEA10 - 49210 - 492
21SERSERILEILEFB10 - 49210 - 492
12TYRTYRILEILEEA11 - 49211 - 492
22TYRTYRILEILEAC11 - 49211 - 492
13SERSERLEULEUEA10 - 49310 - 493
23SERSERLEULEUBD10 - 49310 - 493
14TYRTYRLEULEUFB11 - 49311 - 493
24TYRTYRLEULEUAC11 - 49311 - 493
15SERSERILEILEFB10 - 49210 - 492
25SERSERILEILEBD10 - 49210 - 492
16TYRTYRILEILEAC11 - 49211 - 492
26TYRTYRILEILEBD11 - 49211 - 492

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic / TR / NADPH-dependent thioredoxin reductase / Thioredoxin reductase TR1


分子量: 54768.289 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Trxr1, Txnrd1, Txnrd1 Trxr1 / プラスミド: pSUABC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) gor / 参照: UniProt: O89049, thioredoxin-disulfide reductase
#2: 化合物 ChemComp-SO3 / SULFITE ION / 亜硫酸アニオン


分子量: 80.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO3
#3: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 524 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 45 % MPD and 100 mM Tris-Cl buffer , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月17日
放射モノクロメーター: Silicon 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→70 Å / Num. all: 137497 / Num. obs: 137497 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 90

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3EAN

3ean


解像度: 2.4→60.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 8.475 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18708 7095 5 %RANDOM
Rwork0.16015 ---
all0.1615 134215 --
obs0.1615 134215 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.197 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20.54 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→60.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14940 0 296 524 15760
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.01915642
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.0214985
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8161.98721239
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.202334570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.91751958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.04724.746649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.721152675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2461569
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.22383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02117504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.023393
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11E299660.05
12F299660.05
21E298380.06
22A298380.06
31E300750.05
32B300750.05
41F298620.06
42A298620.06
51F300890.04
52B300890.04
61A298080.06
62B298080.06
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 499 -
Rwork0.272 9726 -
obs--98.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1683-0.1919-0.52530.7794-0.11160.9987-0.1224-0.228-0.00870.05610.0017-0.22190.05590.31230.12080.02790.051-0.02920.19490.06880.2567-78.53638.97712.661
21.0746-0.43210.02770.9059-0.30540.8395-0.1082-0.0799-0.10580.09520.06870.1288-0.0496-0.17120.03950.03260.0521-0.00680.13370.00360.2006-115.29146.41216.226
31.61910.3643-0.23161.96060.1840.69230.1438-0.32430.30310.4837-0.29251.1261-0.0343-0.3270.14870.28780.02890.29930.3164-0.22640.8894-121.193-0.92341.38
40.92440.1374-0.1292.2650.53030.85460.07340.12040.0651-0.0924-0.05180.1767-0.0649-0.0382-0.02160.12990.0878-0.02510.0653-0.01290.1825-91.97-12.64420.529
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1E10 - 493
2X-RAY DIFFRACTION2F10 - 494
3X-RAY DIFFRACTION3A11 - 494
4X-RAY DIFFRACTION4B10 - 493

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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