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- PDB-4kp3: Crystal Structure of MyoVa-GTD in Complex with Two Cargos -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kp3
タイトルCrystal Structure of MyoVa-GTD in Complex with Two Cargos
要素
  • Melanophilin
  • RILP-like protein 2
  • Unconventional myosin-Va
キーワードMOTOR PROTEIN/PROTEIN TRANSPORT / Helix bundle / MOTOR PROTEIN-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / locomotion involved in locomotory behavior / melanin metabolic process / reactive gliosis ...actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / locomotion involved in locomotory behavior / melanin metabolic process / reactive gliosis / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / melanosome transport / developmental pigmentation / negative regulation of dopamine secretion / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / secretory granule localization / actin filament-based movement / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / postsynaptic actin cytoskeleton / hair follicle maturation / melanocyte differentiation / melanin biosynthetic process / epithelial cell morphogenesis / regulation of exocytosis / myosin V binding / actomyosin / vesicle transport along actin filament / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / microtubule plus-end binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / myosin complex / long-chain fatty acid biosynthetic process / insulin secretion / syntaxin-1 binding / odontogenesis / microtubule organizing center / intermediate filament / pigmentation / microfilament motor activity / cortical actin cytoskeleton / myosin binding / dopamine metabolic process / exocytosis / cytoskeletal motor activity / photoreceptor outer segment / cilium assembly / smooth endoplasmic reticulum / protein targeting / stress fiber / vesicle-mediated transport / visual perception / myelination / SNARE binding / ciliary basal body / secretory granule / protein localization to plasma membrane / actin filament organization / macroautophagy / positive regulation of protein localization to plasma membrane / synapse organization / intracellular protein transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome / cilium / small GTPase binding / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / actin filament binding / melanosome / actin cytoskeleton / synaptic vesicle / actin binding / protein-containing complex assembly / chemical synaptic transmission / postsynapse / vesicle / molecular adaptor activity / protein dimerization activity / calmodulin binding / ribonucleoprotein complex / axon / centrosome / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / calcium ion binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1770 / Rab effector MyRIP/Melanophilin / Melanophilin, FYVE-related domain / : / Rab effector MyRIP/melanophilin C-terminus / Rab interacting lysosomal protein, dimerization domain / Rab interacting lysosomal protein / RH1 domain / RH2 domain / RH1 domain profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1770 / Rab effector MyRIP/Melanophilin / Melanophilin, FYVE-related domain / : / Rab effector MyRIP/melanophilin C-terminus / Rab interacting lysosomal protein, dimerization domain / Rab interacting lysosomal protein / RH1 domain / RH2 domain / RH1 domain profile. / RH2 domain profile. / Rab-binding domain / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain profile. / Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Melanophilin / Unconventional myosin-Va / RILP-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.405 Å
データ登録者Wei, Z. / Liu, X. / Yu, C. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural basis of cargo recognitions for class V myosins
著者: Wei, Z. / Liu, X. / Yu, C. / Zhang, M.
履歴
登録2013年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-Va
C: RILP-like protein 2
E: Melanophilin
B: Unconventional myosin-Va
D: RILP-like protein 2
F: Melanophilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,1936
ポリマ－125,1936
非ポリマー00
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10380 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area41720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.850, 107.933, 83.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-Va / Dilute myosin heavy chain / non-muscle


分子量: 46106.254 Da / 分子数: 2 / 断片: Globular Tail Domain (GTD), UNP residues 1469-1853 / 変異: C1674S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo5a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99104
#2: タンパク質 RILP-like protein 2 / RILPL2 / Rab-interacting lysosomal-like protein 2


分子量: 11607.970 Da / 分子数: 2 / 断片: Rilp Homology (RH1), UNP residues 1-97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rilpl2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99LE1
#3: タンパク質・ペプチド Melanophilin / Exophilin-3 / Leaden protein / Slp homolog lacking C2 domains a / SlaC2-a / Synaptotagmin-like protein 2a


分子量: 4882.339 Da / 分子数: 2
断片: Globular Tail Binding Domain (GTBD), UNP residues 170-208
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mlph / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q91V27
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.01 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12-16%(w/v) PEG3350, 2-4% tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器日付: 2012年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 54968 / Num. obs: 54968 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 48.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 24.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WB8

3wb8


解像度: 2.405→38.694 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.7917 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2411 2795 5.09 %
Rwork0.192 --
obs0.1945 54917 97.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 141.07 Å2 / Biso mean: 53.4859 Å2 / Biso min: 17.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.405→38.694 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7286 0 0 57 7343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7699990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571157
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031279
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5662851
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4048-2.44630.33171210.27752328244989
2.4463-2.49080.31861460.2762636278299
2.4908-2.53870.32211510.26362609276099
2.5387-2.59050.31681380.25132646278499
2.5905-2.64680.31291560.245326302786100
2.6468-2.70830.3171400.23142648278899
2.7083-2.7760.2841410.21922614275599
2.776-2.85110.27511340.22192641277599
2.8511-2.93490.31391430.21882640278399
2.9349-3.02960.27161390.22892625276499
3.0296-3.13790.28621260.21652631275799
3.1379-3.26350.31411440.23692638278299
3.2635-3.41190.25781470.22352624277199
3.4119-3.59170.2991390.21072629276899
3.5917-3.81650.2181550.19122579273498
3.8165-4.11090.22151580.17082603276198
4.1109-4.5240.21071200.15052629274997
4.524-5.17730.18831290.15792608273797
5.1773-6.51780.23251360.19692581271796
6.5178-38.69940.16491320.14352583271594
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6748-0.19690.61052.1032-0.60561.91040.02730.1862-0.2041-0.4042-0.023-0.12560.14910.1748-0.00590.2765-0.01150.05980.217-0.01260.2818-0.52-5.337-1.783
21.1545-0.26660.55151.07490.48781.8708-0.0660.0327-0.05330.03170.13560.00480.05570.0423-0.02550.2375-0.0042-0.01620.22180.04560.2899-1.1573-2.012612.7228
31.42710.63280.47571.0120.44561.4914-0.27640.19920.87480.0761-0.055-0.0714-0.4997-0.2220.04750.49780.0839-0.14510.1248-0.06120.6287-1.314320.434419.7153
41.14340.0589-0.02660.84280.31621.9338-0.125-0.75770.52410.0368-0.06780.1892-0.4411-0.42970.0370.4130.1361-0.0740.5194-0.2880.50680.600418.633337.9982
51.5643-1.61790.33312.6914-0.21491.6632-0.4774-0.98320.58980.10720.4132-0.3546-0.151-0.5217-0.01310.58270.134-0.09140.8836-0.31250.67627.969325.962554.6147
60.87380.27130.08560.91680.17180.2950.0496-0.18030.08110.1098-0.021-0.08750.2129-0.1254-0.0460.27960.0122-0.01930.2127-0.01090.291-1.73411.163316.11
70.0835-0.04730.59860.0218-0.29755.331-0.0906-0.6174-0.38411.20020.0410.160.1962-0.1718-0.17030.6754-0.031-0.10830.5405-0.00020.5583-16.314522.84095.6616
81.58750.421-0.56521.5942-0.66551.66050.2035-0.5381-0.16830.2998-0.2454-0.15810.00450.05850.01750.3335-0.003-0.06050.38660.0260.3661-14.351615.84111.9669
90.96511.622-1.52493.7386-3.03392.91970.1048-0.046-0.0194-0.0388-0.1354-0.0954-0.12020.18640.01710.34640.04280.03120.27070.0350.3155-6.901122.8713-15.1883
101.22-0.155-0.44253.9486-0.34540.88440.25060.0403-0.1764-0.22940.0498-0.42320.42280.15950.37450.480.1078-0.1202-0.4646-0.0620.78712.4361-22.11177.3219
118.0478-4.34611.03442.8731-0.01216.01480.18850.1940.1410.3664-0.7058-0.9609-0.80810.76960.03090.6001-0.02010.06170.49230.09090.789714.1864-11.33447.1621
123.36040.1010.69072.00360.6282.3482-0.0666-0.19230.60410.129-0.02930.2503-0.2383-0.6758-0.00230.28640.1044-0.01010.4986-0.02420.3712-43.418826.3461-5.9627
130.7441.19190.82811.09681.31692.1673-0.05610.358-0.0948-0.11550.2343-0.1465-0.01590.1348-0.04630.35140.0187-0.03530.75720.0120.3712-42.4149.0732-31.9214
141.19410.7231.16220.94181.08641.32320.04480.1031-0.1441-0.07-0.02310.08370.04280.5651-0.03330.44160.0098-0.03820.5587-0.02750.3337-54.5527-5.248-46.4526
151.02070.11110.56990.15690.53570.59940.0302-0.1417-0.0364-0.0642-0.09970.0830.0577-0.5128-0.05030.4504-0.0392-0.02040.6002-0.04880.2819-47.781315.5743-18.6122
162.0388-1.61841.46442.46540.57263.74090.18890.2643-0.2533-0.4972-0.0412-0.15330.4814-0.70590.00140.51150.0352-0.02670.4284-0.04260.3463-15.907611.8453-17.8097
172.15371.0175-0.99493.0576-1.8524.03350.01570.24820.1935-0.33340.33120.71520.4848-0.6688-0.04870.3405-0.0161-0.0790.35280.01350.4091-27.230911.9633-9.5152
182.74451.719-2.52842.0119-1.93333.3601-0.05220.11520.1935-0.33150.11320.06210.0886-0.13510.01370.33060.03980.03640.2340.02080.3302-13.254826.8309-17.1974
192.26380.0386-0.73242.9454-0.91130.570.2517-0.44510.60230.4482-0.27670.4581-0.1591-0.0194-0.06870.51440.17070.13630.9505-0.20440.8932-59.88731.4561-1.5599
207.5112-1.8914.61588.7627-2.92793.2123-0.19890.54180.0065-0.43010.049-0.60820.2161-0.1420.04681.25340.3089-0.00610.79260.07391.0305-54.833936.1747-16.03
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 1470 : 1544 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 1545 : 1627 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 1628 : 1679 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 1680 : 1783 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 1784 : 1807 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 1808 : 1853 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESSEQ 14 : 20 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND (RESSEQ 21 : 48 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND (RESSEQ 49 : 94 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN E AND (RESSEQ 184 : 192 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN E AND (RESSEQ 193 : 197 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESSEQ 1470 : 1593 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN B AND (RESSEQ 1594 : 1731 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN B AND (RESSEQ 1732 : 1805 )
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN B AND (RESSEQ 1806 : 1853 )
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN D AND (RESSEQ 14 : 27 )
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN D AND (RESSEQ 28 : 48 )
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN D AND (RESSEQ 49 : 95 )
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN F AND (RESSEQ 184 : 192 )
20X-RAY DIFFRACTION20CHAIN F AND (RESSEQ 193 : 197 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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