+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4kp3 | ||||||
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Title | Crystal Structure of MyoVa-GTD in Complex with Two Cargos | ||||||
Components |
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Keywords | MOTOR PROTEIN/PROTEIN TRANSPORT / Helix bundle / MOTOR PROTEIN-PROTEIN TRANSPORT complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / melanosome localization / endoplasmic reticulum localization / locomotion involved in locomotory behavior / reactive gliosis / melanin metabolic process ...protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / melanosome localization / endoplasmic reticulum localization / locomotion involved in locomotory behavior / reactive gliosis / melanin metabolic process / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / melanosome transport / negative regulation of dopamine secretion / developmental pigmentation / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / secretory granule localization / actin filament-based movement / melanocyte differentiation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / vesicle transport along actin filament / postsynaptic actin cytoskeleton / melanin biosynthetic process / hair follicle maturation / regulation of exocytosis / epithelial cell morphogenesis / myosin V binding / actomyosin / microtubule plus-end binding / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ATP-dependent protein binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / long-chain fatty acid biosynthetic process / insulin secretion / myosin complex / odontogenesis / syntaxin-1 binding / microtubule organizing center / pigmentation / intermediate filament / microfilament motor activity / cortical actin cytoskeleton / myosin binding / dopamine metabolic process / exocytosis / cytoskeletal motor activity / cilium assembly / photoreceptor outer segment / smooth endoplasmic reticulum / protein targeting / stress fiber / vesicle-mediated transport / visual perception / myelination / ciliary basal body / SNARE binding / secretory granule / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / macroautophagy / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome / cilium / small GTPase binding / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / actin filament binding / melanosome / actin cytoskeleton / synaptic vesicle / actin binding / protein-containing complex assembly / chemical synaptic transmission / vesicle / postsynapse / molecular adaptor activity / protein dimerization activity / calmodulin binding / ribonucleoprotein complex / axon / centrosome / neuronal cell body / glutamatergic synapse / calcium ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.405 Å | ||||||
Authors | Wei, Z. / Liu, X. / Yu, C. / Zhang, M. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2013 Title: Structural basis of cargo recognitions for class V myosins Authors: Wei, Z. / Liu, X. / Yu, C. / Zhang, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4kp3.cif.gz | 379.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4kp3.ent.gz | 309.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4kp3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4kp3_validation.pdf.gz | 470.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4kp3_full_validation.pdf.gz | 475.6 KB | Display | |
Data in XML | 4kp3_validation.xml.gz | 31.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4kp3_validation.cif.gz | 42.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kp/4kp3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kp/4kp3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3wb8SC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 46106.254 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: Globular Tail Domain (GTD), UNP residues 1469-1853 Mutation: C1674S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Myo5a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q99104 #2: Protein | Mass: 11607.970 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Rilp Homology (RH1), UNP residues 1-97 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Rilpl2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q99LE1 #3: Protein/peptide | Mass: 4882.339 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: Globular Tail Binding Domain (GTBD), UNP residues 170-208 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Mlph / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q91V27 #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.93 Å3/Da / Density % sol: 58.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 12-16%(w/v) PEG3350, 2-4% tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Date: Dec 15, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. all: 54968 / Num. obs: 54968 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 48.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 24.7 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3WB8 Resolution: 2.405→38.694 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.7917 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.74 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 141.07 Å2 / Biso mean: 53.4859 Å2 / Biso min: 17.22 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.405→38.694 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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