+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4kp3 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of MyoVa-GTD in Complex with Two Cargos | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | MOTOR PROTEIN/PROTEIN TRANSPORT / Helix bundle / MOTOR PROTEIN-PROTEIN TRANSPORT complex | ||||||
Function / homology | ![]() actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / locomotion involved in locomotory behavior / reactive gliosis / melanin metabolic process ...actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / protein transport from ciliary membrane to plasma membrane / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / locomotion involved in locomotory behavior / reactive gliosis / melanin metabolic process / unconventional myosin complex / insulin-responsive compartment / melanosome transport / developmental pigmentation / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / negative regulation of dopamine secretion / secretory granule localization / postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament-based movement / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / hair follicle maturation / melanocyte differentiation / melanin biosynthetic process / epithelial cell morphogenesis / myosin V binding / actomyosin / regulation of exocytosis / vesicle transport along actin filament / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / microtubule plus-end binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / myosin complex / long-chain fatty acid biosynthetic process / insulin secretion / syntaxin-1 binding / odontogenesis / microtubule organizing center / intermediate filament / pigmentation / cortical actin cytoskeleton / microfilament motor activity / dopamine metabolic process / myosin binding / exocytosis / cytoskeletal motor activity / photoreceptor outer segment / cilium assembly / smooth endoplasmic reticulum / protein targeting / stress fiber / vesicle-mediated transport / visual perception / myelination / SNARE binding / ciliary basal body / secretory granule / protein localization to plasma membrane / macroautophagy / positive regulation of protein localization to plasma membrane / actin filament organization / synapse organization / intracellular protein transport / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome / small GTPase binding / cilium / cellular response to insulin stimulus / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / actin filament binding / melanosome / actin cytoskeleton / synaptic vesicle / actin binding / postsynapse / protein-containing complex assembly / chemical synaptic transmission / vesicle / molecular adaptor activity / protein dimerization activity / calmodulin binding / ribonucleoprotein complex / axon / centrosome / neuronal cell body / glutamatergic synapse / calcium ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wei, Z. / Liu, X. / Yu, C. / Zhang, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis of cargo recognitions for class V myosins Authors: Wei, Z. / Liu, X. / Yu, C. / Zhang, M. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 379.2 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 309.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 470.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 475.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 31.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 42.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3wb8SC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 46106.254 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: Globular Tail Domain (GTD), UNP residues 1469-1853 Mutation: C1674S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 11607.970 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Rilp Homology (RH1), UNP residues 1-97 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein/peptide | Mass: 4882.339 Da / Num. of mol.: 2 Fragment: Globular Tail Binding Domain (GTBD), UNP residues 170-208 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.93 Å3/Da / Density % sol: 58.01 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 12-16%(w/v) PEG3350, 2-4% tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Date: Dec 15, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. all: 54968 / Num. obs: 54968 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 48.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 24.7 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
---|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3WB8 Resolution: 2.405→38.694 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.7917 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.74 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 141.07 Å2 / Biso mean: 53.4859 Å2 / Biso min: 17.22 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.405→38.694 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|