[日本語] English
万見
- PDB-4kc9: Structure of HHARI, a RING-IBR-RING ubiquitin ligase: autoinhibit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kc9
タイトルStructure of HHARI, a RING-IBR-RING ubiquitin ligase: autoinhibition of an Ariadne-family E3 and insights into ligation mechanism
要素E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
キーワードLIGASE / RING-IBR-RING / E3 ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin conjugating enzyme binding / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / RSV-host interactions / ubiquitin ligase complex / Cajal body / PKR-mediated signaling ...PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin conjugating enzyme binding / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / RSV-host interactions / ubiquitin ligase complex / Cajal body / PKR-mediated signaling / ISG15 antiviral mechanism / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nuclear body / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1750 / : / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1750 / : / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.603 Å
データ登録者Duda, D.M. / Olszewski, J.L. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structure of HHARI, a RING-IBR-RING Ubiquitin Ligase: Autoinhibition of an Ariadne-Family E3 and Insights into Ligation Mechanism.
著者: Duda, D.M. / Olszewski, J.L. / Schuermann, J.P. / Kurinov, I. / Miller, D.J. / Nourse, A. / Alpi, A.F. / Schulman, B.A.
履歴
登録2013年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4857
ポリマ－65,0921
非ポリマー3926
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.126, 96.126, 151.329
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1 / H7-AP2 / HHARI / Monocyte protein 6 / MOP-6 / Protein ariadne-1 homolog / ARI-1 / UbcH7-binding ...H7-AP2 / HHARI / Monocyte protein 6 / MOP-6 / Protein ariadne-1 homolog / ARI-1 / UbcH7-binding protein / UbcM4-interacting protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-binding protein 1


分子量: 65092.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARIH1, ARI, MOP6, UBCH7BP, HUSSY-27 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y4X5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 0.49M sodium citrate, 0.1M citric acid, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月8日
放射モノクロメーター: Cryo-cooled double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→36.47 Å / Num. all: 9319 / Num. obs: 9319 / % possible obs: 89.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.6→3.73 Å / % possible all: 17.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(Autosol)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(Autosol)位相決定
精密化解像度: 3.603→36.47 Å / SU ML: 0.51 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 29.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 849 10.18 %
Rwork0.2704 --
obs0.2737 8343 90.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.629 Å2 / ksol: 0.291 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3035 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.3035 Å2-0 Å2
3----4.607 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.603→36.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3133 0 6 0 3139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113228
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1964398
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0181095
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078482
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004571
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6031-3.82860.3898720.361606X-RAY DIFFRACTION44
3.8286-4.12380.31241510.30221367X-RAY DIFFRACTION100
4.1238-4.53810.31211360.25041397X-RAY DIFFRACTION100
4.5381-5.19320.26981710.25471357X-RAY DIFFRACTION100
5.1932-6.53670.32741560.28471374X-RAY DIFFRACTION100
6.5367-36.47160.28011630.24621393X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1365-0.30910.14370.73130.02380.8831-0.1755-0.1669-0.30650.322-0.0406-0.1590.54020.2137-0.2950.52190.39910.0713-0.10490.10490.199858.5745.843940.4139
20.96531.47171.24943.07771.38782.21250.07760.1193-0.26820.2385-0.0841-0.5940.27750.2294-0.4690.26640.05180.1380.00570.1440.282559.537711.76130.409
30.08070.27660.00391.171-0.23280.28950.01730.1271-0.1145-0.61240.1121-0.39060.57390.1930.29590.85370.088-0.06060.0901-0.07090.286345.8424-0.91039.1465
4-0.0019-0.0829-0.06310.75090.41111.07390.1394-0.0082-0.18-0.05310.0957-0.25270.8055-0.10480.19190.7109-0.573-0.2699-0.273-0.4090.244336.5215.685-5.2904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 101:204)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 205:283)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 284:342)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 343:553)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る