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万見
- PDB-4k34: Crystal structures of CusC review conformational changes accompan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k34
タイトルCrystal structures of CusC review conformational changes accompanying folding and transmembrane channel formation
要素Cation efflux system protein CusC
キーワードMEMBRANE PROTEIN / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


protein palmitoylation / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / diacylglycerol binding / copper ion transmembrane transporter activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion / porin activity ...protein palmitoylation / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / diacylglycerol binding / copper ion transmembrane transporter activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion / porin activity / pore complex / protein homotrimerization / efflux transmembrane transporter activity / transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / cell outer membrane / response to toxic substance / transmembrane transport / copper ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Outer membrane efflux proteins (OEP) / Outer membrane efflux proteins (OEP) / RND efflux system, outer membrane lipoprotein, NodT / Outer membrane efflux protein / Outer membrane efflux protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation efflux system protein CusC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Su, C.-C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Crystal Structures of CusC Review Conformational Changes Accompanying Folding and Transmembrane Channel Formation.
著者: Lei, H.T. / Bolla, J.R. / Bishop, N.R. / Su, C.C. / Yu, E.W.
履歴
登録2013年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cation efflux system protein CusC
B: Cation efflux system protein CusC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,7522
ポリマ－98,7522
非ポリマー00
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Cation efflux system protein CusC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3761
ポリマ－49,3761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Cation efflux system protein CusC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3761
ポリマ－49,3761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.881, 105.032, 72.359
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.060, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cation efflux system protein CusC


分子量: 49375.914 Da / 分子数: 2 / 変異: C1S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12
遺伝子: b0572, cusC, Escherichia coli, ibeB, JW0561, ylcB
プラスミド: pBAD22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77211
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 12% PEG3350, 0.1M NaAc, 0.1M Na-Citric (6.5) and 15% 2-3 Butanediol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50 Å / Num. obs: 24838 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.69→2.84 Å / % possible all: 95

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.69→42.321 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8291 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 24.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2487 1259 5.07 %RANDOM
Rwork0.1878 ---
obs0.191 24838 98.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.385 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 138.2 Å2 / Biso mean: 50.7801 Å2 / Biso min: 12.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3498 Å20 Å20.7505 Å2
2--4.2353 Å2-0 Å2
3----0.8855 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→42.321 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5749 0 0 65 5814
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095827
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0927880
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074898
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041042
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2842150
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.69-2.79810.31861360.22742473260994
2.7981-2.92540.29451440.20922607275198
2.9254-3.07960.29281240.1962641276599
3.0796-3.27250.26551420.18482632277499
3.2725-3.52510.22281320.17242620275299
3.5251-3.87960.23251190.17262678279799
3.8796-4.44050.2191540.17142601275599
4.4405-5.59250.24871590.1962658281799
5.5925-42.3210.24941490.1962669281899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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