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- PDB-4k22: Structure of the C-terminal truncated form of E.Coli C5-hydroxyla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k22
タイトルStructure of the C-terminal truncated form of E.Coli C5-hydroxylase UBII involved in ubiquinone (Q8) biosynthesis
要素Protein VisC
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann Fold / hydroxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


2-polyprenylphenol 6-hydroxylase / 2-polyprenylphenol 6-hydroxylase activity / ubiquinone biosynthesis complex / ubiquinone biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / FAD binding / monooxygenase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquinone biosynthesis hydroxylase, UbiH/UbiF/VisC/COQ6, conserved site / ubiH/COQ6 monooxygenase family signature. / Ubiquinone biosynthesis hydroxylase UbiH/COQ6 / : / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain ...Ubiquinone biosynthesis hydroxylase, UbiH/UbiF/VisC/COQ6, conserved site / ubiH/COQ6 monooxygenase family signature. / Ubiquinone biosynthesis hydroxylase UbiH/COQ6 / : / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / 2-octaprenylphenol hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / SAD then molecular replacement / 解像度: 2 Å
データ登録者Pecqueur, L. / Lombard, M. / Golinelli-pimpaneau, B. / Fontecave, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: ubiI, a New Gene in Escherichia coli Coenzyme Q Biosynthesis, Is Involved in Aerobic C5-hydroxylation.
著者: Chehade, M.H. / Loiseau, L. / Lombard, M. / Pecqueur, L. / Ismail, A. / Smadja, M. / Golinelli-Pimpaneau, B. / Mellot-Draznieks, C. / Hamelin, O. / Aussel, L. / Kieffer-Jaquinod, S. / ...著者: Chehade, M.H. / Loiseau, L. / Lombard, M. / Pecqueur, L. / Ismail, A. / Smadja, M. / Golinelli-Pimpaneau, B. / Mellot-Draznieks, C. / Hamelin, O. / Aussel, L. / Kieffer-Jaquinod, S. / Labessan, N. / Barras, F. / Fontecave, M. / Pierrel, F.
履歴
登録2013年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Refinement description
改定 1.22013年8月21日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein VisC
B: Protein VisC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,61014
ポリマ－80,7182
非ポリマー89312
水8,881493
1
A: Protein VisC
B: Protein VisC
ヘテロ分子

A: Protein VisC
B: Protein VisC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,22128
ポリマ－161,4354
非ポリマー1,78524
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area17680 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area50080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.730, 124.140, 71.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein VisC


分子量: 40358.855 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-365 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: visC, b2906, JW2874 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P25535, 酸化還元酵素
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 493 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PROTEIN EXPRESSED WITH A C-TERMINAL HIS-TAG. PRIOR TO CRYSTALLISATION, UBII WAS SUBJECTED TO ...PROTEIN EXPRESSED WITH A C-TERMINAL HIS-TAG. PRIOR TO CRYSTALLISATION, UBII WAS SUBJECTED TO LIMITED PROTEOLYSIS WITH TRYPSIN. TWO CLEAVAGE SITES WERE IDENTIFIED BY MASS SPECTROMETRY TO BE LOCATED AT THE C-TERMINAL OF RESIDUE LYS 364 and LYS 365. THE C-TERMINAL FRAGMENT (34 RESIDUES) CONTAINING THE HIS-TAG WAS REMOVED BY NI-NTA PURIFICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.3948.44
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2921蒸気拡散法, ハンギングドロップ法8.50.1M Tris pH 8.5, 12% PEG 4000, 0.1M NaCl, 0.2M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
2922蒸気拡散法, ハンギングドロップ法90.1M BisTris-propane pH 9.0, 14% PEG 4000, 0.1M NaCl, 0.15M MgCl2', VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 110.98011
シンクロトロンSOLEIL PROXIMA 120.97918
検出器
タイプID検出器日付
PSI PILATUS 6M1PIXEL2012年9月12日
PSI PILATUS 6M2PIXEL2012年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.980111
20.979181
反射解像度: 2→46.98 Å / Num. obs: 58014 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 35.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0666 / Net I/σ(I): 14.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: SAD then molecular replacement / 解像度: 2→46.98 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.78 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Model calculated from experimental phases derived by SAD with selenomethionylated protein. Data used for SAD phasing stored in crystal2 dataset. Data for MR and refinement to 2.0 A resolution ...詳細: Model calculated from experimental phases derived by SAD with selenomethionylated protein. Data used for SAD phasing stored in crystal2 dataset. Data for MR and refinement to 2.0 A resolution stored in crystal1 dataset'
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1981 2894 5 %RANDOM
Rwork0.1625 ---
obs0.1643 57894 99.85 %-
all-58014 --
溶媒の処理減衰半径: 1.2 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5495 0 53 493 6041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0125787
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2537840
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1022109
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055848
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081028
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.03280.29971330.2493254099
2.0328-2.06780.27051360.22752589100
2.0678-2.10540.25221360.2112583100
2.1054-2.14590.26771370.20142595100
2.1459-2.18970.24371350.18882567100
2.1897-2.23740.21111380.18652623100
2.2374-2.28940.23821360.18482590100
2.2894-2.34670.25281360.17382570100
2.3467-2.41010.19921370.17482607100
2.4101-2.4810.19911380.16742622100
2.481-2.56110.23671370.17362599100
2.5611-2.65260.22491370.17382607100
2.6526-2.75880.21771370.17142600100
2.7588-2.88440.20991380.17062616100
2.8844-3.03640.20641370.16652610100
3.0364-3.22660.17881380.15522625100
3.2266-3.47560.17871390.14982637100
3.4756-3.82530.18631390.14642651100
3.8253-4.37850.14591400.14172653100
4.3785-5.5150.18671430.14112708100
5.515-46.99440.19831470.1679280899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.63360.4764-0.1313.67890.84241.6718-0.0277-0.2107-0.03270.5928-0.04790.36710.1739-0.0280.07730.2220.05170.02750.2624-0.01760.2322-18.549517.7978-24.0577
20.95130.55990.24733.34661.11761.1813-0.0409-0.12990.01810.22740.09-0.00160.11890.0505-0.0370.15410.04980.00420.20020.0210.1659-9.55516.019-30.5627
32.7833-0.9941-0.53661.53060.31471.49780.11620.67360.1588-0.4243-0.1272-0.1247-0.2085-0.0962-0.01240.3786-0.1137-0.01850.38480.05910.21887.808324.744-61.6267
42.6226-0.8110.34361.24550.07570.69260.06540.3448-0.0337-0.2374-0.02270.0086-0.0694-0.0861-0.05060.2853-0.05170.0050.26220.01960.16440.893118.636-54.9824
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1:140 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 141:363 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESID 2:140 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESID 141:362 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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