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- PDB-4k1f: Crystal structure of reduced tryparedoxin peroxidase from leishma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k1f
タイトルCrystal structure of reduced tryparedoxin peroxidase from leishmania major at 2.34 A resolution
要素Tryparedoxin peroxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Thioredoxin fold / PEROXIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxiredoxin activity / thioredoxin peroxidase activity / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / cilium / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Peroxiredoxin, AhpC-type / : / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Tryparedoxin peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Ilari, A. / Fiorillo, A. / Di Chiaro, F.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structure-based discovery of the first non-covalent inhibitors of Leishmania major tryparedoxin peroxidase by high throughput docking
著者: Brindisi, M. / Brogi, S. / Relitti, N. / Vallone, A. / Butini, S. / Gemma, S. / Novellino, E. / Colotti, G. / Angiulli, G. / Di Chiaro, F. / Fiorillo, A. / Ilari, A. / Campiani, G.
履歴
登録2013年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Data collection
改定 1.22015年6月10日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryparedoxin peroxidase
B: Tryparedoxin peroxidase
C: Tryparedoxin peroxidase
D: Tryparedoxin peroxidase
E: Tryparedoxin peroxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,89415
ポリマ－110,8075
非ポリマー1,08710
水6,125340
1
A: Tryparedoxin peroxidase
B: Tryparedoxin peroxidase
C: Tryparedoxin peroxidase
D: Tryparedoxin peroxidase
E: Tryparedoxin peroxidase
ヘテロ分子

A: Tryparedoxin peroxidase
B: Tryparedoxin peroxidase
C: Tryparedoxin peroxidase
D: Tryparedoxin peroxidase
E: Tryparedoxin peroxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,78830
ポリマ－221,61410
非ポリマー2,17420
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area34710 Å2
ΔGint-206 kcal/mol
Surface area69140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.811, 226.203, 91.719
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TRP / Beg label comp-ID: TRP / End auth comp-ID: TRP / End label comp-ID: TRP / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 38 - 177 / Label seq-ID: 38 - 177

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE

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要素

-
タンパク質 , 1種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質
Tryparedoxin peroxidase


分子量: 22161.408 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: TRYP3 / プラスミド: peT22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4QF76, peroxiredoxin

-
非ポリマー , 5種, 350分子

#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / オクタエチレングリコ-ル


分子量: 370.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O9
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.28 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NaSO4, 0.1M TRIS-HCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月14日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→113.1 Å / Num. all: 49646 / Num. obs: 49113 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 41.222 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.162 / Net I/σ(I): 10.26
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 1.07 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)Rmerge F obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.34-2.480.7121.6541117791775001.18994.7
2.48-2.650.8182.5142092744174310.82599.9
2.65-2.860.8633.2537406696569410.66599.7
2.86-3.130.9495.7435518641264010.35899.8
3.13-3.50.98410.9733339582458190.18299.9
3.5-4.040.99216.8227189517851600.11499.7
4.04-4.940.99625.4923653439743840.0799.7
4.94-6.940.99623.218855346934540.07499.6
6.94-113.10.99935.0910455204320230.04199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å43.98 Å
Translation3.5 Å43.98 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3TUE

3tue


解像度: 2.34→113.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / WRfactor Rfree: 0.2467 / WRfactor Rwork: 0.1936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8549 / SU B: 6.663 / SU ML: 0.16 / SU R Cruickshank DPI: 0.3519 / SU Rfree: 0.246 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.352 / ESU R Free: 0.246 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2467 2489 5.1 %RANDOM
Rwork0.1936 ---
obs0.1963 49112 98.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.65 Å2 / Biso mean: 27.4724 Å2 / Biso min: 11.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→113.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7711 0 67 340 8118
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227993
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.531.96910789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3565992
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.49324.461343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.816151370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6751535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216015
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6531.54930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22927961
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.00933063
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3014.52823
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A560MEDIUM POSITIONAL0.120.5
2B560MEDIUM POSITIONAL0.110.5
3C560MEDIUM POSITIONAL0.120.5
4D560MEDIUM POSITIONAL0.120.5
5E560MEDIUM POSITIONAL0.120.5
1A556LOOSE POSITIONAL0.375
2B556LOOSE POSITIONAL0.355
3C556LOOSE POSITIONAL0.345
4D556LOOSE POSITIONAL0.385
5E556LOOSE POSITIONAL0.375
1A560MEDIUM THERMAL1.532
2B560MEDIUM THERMAL0.962
3C560MEDIUM THERMAL0.792
4D560MEDIUM THERMAL0.792
5E560MEDIUM THERMAL0.962
1A556LOOSE THERMAL1.5610
2B556LOOSE THERMAL1.2310
3C556LOOSE THERMAL1.1210
4D556LOOSE THERMAL1.1210
5E556LOOSE THERMAL1.1610
LS精密化 シェル解像度: 2.336→2.397 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 180 -
Rwork0.221 3087 -
all-3267 -
obs--90.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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