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- PDB-4jqs: Crystal structure of a Putative thua-like protein (BACUNI_01602) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jqs
タイトルCrystal structure of a Putative thua-like protein (BACUNI_01602) from Bacteroides uniformis ATCC 8492 at 2.30 A resolution
要素hypothetical protein
キーワードStructural Genomics / Unknown Function / Trehalose utilization / PF06283 family protein / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性ThuA-like domain / Trehalose utilisation / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / metal ion binding / Alpha Beta / ThuA-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides uniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (BACUNI_01602) from Bacteroides uniformis ATCC 8492 at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein
B: hypothetical protein
C: hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4606
ポリマ－86,7893
非ポリマー6713
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8820 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area27180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.326, 136.564, 144.171
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-478-

HOH

21A-481-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A TRIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein


分子量: 28929.824 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides uniformis (バクテリア)
株: ATCC 8492 / 遺伝子: ZP_02070184.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7V213
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 19-267) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 19-267) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 0.1M CHES pH 9.5, 40% polyethylene glycol 600, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97935,0.97879
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月23日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979351
30.978791
反射解像度: 2.3→28.834 Å / Num. obs: 35202 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 50.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.63
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.380.6291.4191
2.38-2.480.4891.9198.7
2.48-2.590.3652.6199.1
2.59-2.730.2593.6198.9
2.73-2.90.1835197.8
2.9-3.120.1336.9193.5
3.12-3.430.07112.3199.3
3.43-3.930.04219.7198.7
3.93-4.930.02728.2195.5
4.930.02234.2197.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
XSCALEJuly 4, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→28.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9285 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5. POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENTS (PG4,P6G) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2061 1764 5.01 %RANDOM
Rwork0.1623 ---
obs0.1645 35175 98.91 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7367 Å20 Å20 Å2
2---1.4678 Å20 Å2
3----1.2689 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.266 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→28.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5996 0 45 258 6299
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016258HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.988520HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2728SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes170HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes887HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6258HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.59
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion745SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7337SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 127 4.61 %
Rwork0.2088 2626 -
all0.2106 2753 -
obs--98.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45920.1105-0.16761.0804-0.51171.2651-0.01080.1475-0.2312-0.16850.0914-0.06780.30170.0477-0.08060.0132-0.01-0.0292-0.1054-0.0647-0.08443.383569.977490.2465
21.5621-0.11180.5971.0118-0.16750.9502-0.03750.23270.2809-0.02830.0401-0.1711-0.09920.193-0.0025-0.0788-0.06030.0268-0.04780.0584-0.035254.1586105.22289.3735
31.19390.0297-0.21330.83660.43291.1787-0.0020.08910.1747-0.04880.05870.2227-0.0577-0.146-0.0567-0.0864-0.0068-0.0387-0.05050.0827-0.014618.231796.993192.4199
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|23 - 267 }A23 - 267
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|23 - 267 }B23 - 267
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|23 - 267 }C23 - 267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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