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- PDB-4jqf: Structure of the C-terminal domain of human telomeric Stn1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jqf
タイトルStructure of the C-terminal domain of human telomeric Stn1
要素CST complex subunit STN1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Wing-helix-turn-helix (wHTH) motif / Protein binding / Pol alpha / Ctc1
機能・相同性
機能・相同性情報


CST complex / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / single-stranded telomeric DNA binding / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / telomere capping / intermediate filament cytoskeleton / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance ...CST complex / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / single-stranded telomeric DNA binding / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / telomere capping / intermediate filament cytoskeleton / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / positive regulation of DNA replication / fibrillar center / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / intracellular membrane-bounded organelle / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
CST, Suppressor of Cdc13 homolog, complex subunit STN1, N-terminal domain / CST complex subunit Stn1 / Stn1, C-terminal / CST complex subunit Stn1, wHTH1 motif superfamily / CST, complex subunit STN1, C terminal / Replication factor A protein-like / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A ...CST, Suppressor of Cdc13 homolog, complex subunit STN1, N-terminal domain / CST complex subunit Stn1 / Stn1, C-terminal / CST complex subunit Stn1, wHTH1 motif superfamily / CST, complex subunit STN1, C terminal / Replication factor A protein-like / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CST complex subunit STN1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Bryan, C.F. / Rice, C.T. / Harkisheimer, M. / Schultz, D. / Skordalakes, E.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structure of the human telomeric stn1-ten1 capping complex.
著者: Bryan, C. / Rice, C. / Harkisheimer, M. / Schultz, D.C. / Skordalakes, E.
履歴
登録2013年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CST complex subunit STN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4731
ポリマ－20,4731
非ポリマー00
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.805, 76.572, 114.422
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細heterotrimer

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要素

#1: タンパク質 CST complex subunit STN1 / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding fold-containing protein 1 / Suppressor of cdc thirteen homolog


分子量: 20473.260 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 191-368 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OBFC1, STN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H668
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.09 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 1.6 M Ammonium phosphate dibasic, 100 mM Tris, 3% Ethylene glycol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, Microbatch Crystallization, temperature 289.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.0076, 1.1000
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月5日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00761
21.11
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 34343 / Num. obs: 34343 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.486 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 2.843 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21899 1718 5 %RANDOM
Rwork0.19744 ---
obs0.19852 32625 99.9 %-
all-32625 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.118 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1350 0 0 166 1516
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.021374
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9381.9661853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5065166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.02125.29468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.67915258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.883156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2211
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211019
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 116 -
Rwork0.333 2118 -
obs--99.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07750.2033-0.20571.0216-0.47740.57270.01480.00740.01280.1097-0.00020.0093-0.02320.0014-0.01460.01460.00350.0020.03220.02770.0317-2.104633.201393.9258
20.15150.3396-0.30230.9639-0.60470.63280.02890.0080.00850.0876-0.01630.0132-0.0575-0.0209-0.01260.01420.0080.00880.02210.02260.0326-2.50433.850890.8656
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A190 - 368
2X-RAY DIFFRACTION2A401 - 566

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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