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- PDB-4jq0: Voltage-gated sodium channel 1.5 C-terminal domain in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jq0
タイトルVoltage-gated sodium channel 1.5 C-terminal domain in complex with FGF12B and Ca2+/calmodulin
要素
  • Calmodulin
  • Fibroblast growth factor 12
  • Sodium channel protein type 5 subunit alpha
キーワードTRANSPORT PROTEIN / EF hand / ion channel / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of voltage-gated sodium channel activity / voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in Purkinje myocyte action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / bundle of His cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / regulation of neuronal action potential / AV node cell action potential / SA node cell action potential ...regulation of voltage-gated sodium channel activity / voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in Purkinje myocyte action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / bundle of His cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / regulation of neuronal action potential / AV node cell action potential / SA node cell action potential / AV node cell to bundle of His cell communication / membrane depolarization during SA node cell action potential / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / cardiac ventricle development / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / voltage-gated sodium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / brainstem development / membrane depolarization during AV node cell action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane depolarization / positive regulation of action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / telencephalon development / : / : / : / : / cardiac conduction system development / : / positive regulation of protein autophosphorylation / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during action potential / positive regulation of sodium ion transport / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of sodium ion transmembrane transport / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / voltage-gated sodium channel complex / regulation of cardiac muscle cell contraction / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Sodium/Calcium exchangers / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / Calmodulin induced events / voltage-gated sodium channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels / positive regulation of DNA binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / neuromuscular process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / sodium ion transport / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / fibroblast growth factor binding / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / odontogenesis of dentin-containing tooth / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / lateral plasma membrane / intercalated disc / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / sodium channel regulator activity / membrane depolarization
類似検索 - 分子機能
iswi atpase / Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate ...iswi atpase / Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / SCN5A-like, C-terminal IQ motif / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Cytokine IL1/FGF / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Fibroblast growth factor 12 / Calmodulin-3 / Sodium channel protein type 5 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.84 Å
データ登録者Wang, C. / Chung, B.C. / Yan, H. / Wang, H.G. / Lee, S.Y. / Pitt, G.S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural analyses of Ca(2+)/CaM interaction with NaV channel C-termini reveal mechanisms of calcium-dependent regulation.
著者: Wang, C. / Chung, B.C. / Yan, H. / Wang, H.G. / Lee, S.Y. / Pitt, G.S.
履歴
登録2013年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22014年12月3日Group: Structure summary
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor 12
C: Calmodulin
D: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2887
ポリマ－66,1283
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area21570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.200, 115.200, 120.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor 12 / FGF-12 / Fibroblast growth factor homologous factor 1 / FHF-1 / Myocyte-activating factor


分子量: 27444.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF12, FGF12B, FHF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61328
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: タンパク質 Sodium channel protein type 5 subunit alpha / HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit ...HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.5


分子量: 21830.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14524
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.65 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, 0.18 M MgSO4, 0.1 M sodium iodide, and CaCl2, pH 7.5, EVAPORATION, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月11日
放射モノクロメーター: double crystal - liquid nitrogen cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.83→46.068 Å / Num. all: 3705 / Num. obs: 3705 / % possible obs: 40.58 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
3.8-3.87113.2
3.87-3.94118.6
3.94-4.01118.1
4.01-4.09122.3
4.09-4.18122.5
4.18-4.2122.8
4.2-4.39124.8
4.39-4.5126
4.5-4.64128.4
4.64-4.79130.7
4.79-4.96135.6
4.96-5.16137
5.16-5.39141.1
5.39-5.67145.3
5.67-6.03155.8
6.03-6.49171.2
6.49-7.15195
7.15-8.181100
8.18-10.29199.4
10.29-50198.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(AutoMR: 1.8_1069)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(AutoMR: 1.8_1069)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.84→41.57 Å / SU ML: 0.61 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 35.4 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE DIFFRACTION DATA IS HEAVILY ANISOTROPIC (3.8/5.4/6.0 A). AFTER ANISOTROPIC SCALING, THE MODEL REFINES MUCH BETTER WITH INCLUSION OF HIGH-RESOLUTION REFLECTIONS RATHER THAN CUTTING THE ...詳細: THE DIFFRACTION DATA IS HEAVILY ANISOTROPIC (3.8/5.4/6.0 A). AFTER ANISOTROPIC SCALING, THE MODEL REFINES MUCH BETTER WITH INCLUSION OF HIGH-RESOLUTION REFLECTIONS RATHER THAN CUTTING THE DATA TO THE LOW RESOLUTION. (6.0 A). ANISOTROPY ALSO GIVES RISE TO THE LOW DATA COMPLETENESS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3199 202 5.46 %
Rwork0.2534 --
obs0.2571 3700 40.53 %
all-3700 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.84→41.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2955 0 4 0 2959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9794114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.328988
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057492
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003545
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7815-0.18710.63241.5602-0.8560.9149-0.0119-0.46980.1608-0.08641.16060.64740.4262-0.04111.88880.90150.8652-0.76731.14220.2737-0.4898-82.125449.3693-49.3605
22.68240.88061.93841.06720.91812.7329-0.18530.57870.3978-0.3667-0.05340.463-0.22340.0039-0.06381.31240.7139-0.42311.0310.18961.1368-82.665854.2479-36.903
31.0504-0.27460.61971.0423-1.161.6072-0.6592-0.62110.5290.66450.0874-0.09380.46030.3266-0.81730.82321.3429-0.80571.91160.12110.2734-72.581446.1915-42.5207
41.12920.0885-0.38070.4732-0.07840.20380.1481-0.65870.40630.5836-0.61040.4980.5959-0.3569-0.5251.2693-0.27670.8622.2449-0.35470.6307-69.254221.4254-94.6687
55.3651-2.72251.7761.5496-0.96590.66990.3018-0.8103-0.54540.30570.25520.45990.9801-0.2492-0.16421.2935-0.33840.28362.2940.22991.8511-83.493422.608-89.457
65.6747-5.75633.01116.2537-1.9714.73980.3166-0.1782-0.14740.20580.11280.0742-0.4285-0.1891-0.11021.64950.271-0.09711.93970.64071.8447-83.773631.2611-81.0886
71.0076-0.03260.6671.83160.50330.6787-0.3058-0.56170.2293-0.88050.14820.4923-0.2813-0.39060.17590.378-0.37010.14611.9256-0.0470.7716-67.009430.9645-80.5006
84.87320.2349-4.40133.155-0.22784.5254-0.2994-0.5096-0.62920.11930.37641.6229-0.3036-1.7201-0.10661.76770.0318-0.68290.9542-0.0271.4163-66.744423.7008-61.3248
98.85335.01994.80076.1883-0.73446.1785-0.1220.787-1.1016-0.69440.10050.11561.2786-0.1751-0.07220.85730.22630.32851.52490.29670.9056-73.060229.5012-67.7038
102.69530.3834-2.79334.343-1.85995.74710.0849-0.23-0.724-0.37950.38780.2280.50160.5864-0.04920.96850.5163-0.06082.259-0.34521.5205-62.451717.5082-68.7826
110.13070.04340.6490.01410.21056.5614-0.27080.87430.6456-0.3487-0.0829-0.273-0.77360.17870.38960.6021-0.266-0.53082.1490.34011.7035-47.934158.3729-59.379
120.9650.33021.07492.56210.21281.2033-0.38290.30380.7275-0.0894-0.4936-0.3204-0.1797-0.0896-0.76450.3056-0.2069-0.31391.80320.22730.5885-51.126145.7228-61.8851
130.36120.6362-0.54575.4989-1.40272.0755-0.02640.6399-0.20140.07950.2256-0.13880.21-0.0445-0.00590.74640.7162-0.72251.7208-0.13531.5191-57.835549.5958-55.3423
140.84690.52040.43810.29970.32460.3403-0.5224-0.63551.15841.06860.07980.145-1.32510.2896-0.03071.91810.4130.00611.86970.05691.1848-57.990657.041-48.4484
150.0327-0.0746-0.02040.20460.0210.12920.09630.3215-0.7308-0.85670.17250.42670.33820.0743-0.12961.0212-0.25520.16430.5125-0.35871.5984-66.728727.1125-75.8013
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 12 through 73 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 74 through 83 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 84 through 152 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 7 through 20 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 21 through 40 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 41 through 56 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 57 through 99 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 100 through 112 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 113 through 118 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 119 through 148 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 1786 through 1807 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 1808 through 1837 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 1838 through 1862 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 1863 through 1895 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 1896 through 1927 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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