[日本語] English
万見
- PDB-4jpz: Voltage-gated sodium channel 1.2 C-terminal domain in complex wit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jpz
タイトルVoltage-gated sodium channel 1.2 C-terminal domain in complex with FGF13U and Ca2+/calmodulin
要素
  • Calmodulin
  • Fibroblast growth factor 13
  • Sodium channel protein type 2 subunit alpha
キーワードTRANSPORT PROTEIN / EF hand and IQ motif / ion channel / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of neuroblast polarity / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / positive regulation of voltage-gated sodium channel activity / negative regulation of collateral sprouting / branching morphogenesis of a nerve / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity ...establishment of neuroblast polarity / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / positive regulation of voltage-gated sodium channel activity / negative regulation of collateral sprouting / branching morphogenesis of a nerve / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of microtubule depolymerization / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / node of Ranvier / voltage-gated sodium channel complex / inhibitory synapse assembly / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Interaction between L1 and Ankyrins / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / voltage-gated sodium channel activity / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / sodium ion transport / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / cerebral cortex cell migration / RHO GTPases activate PAKs / microtubule polymerization / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / lateral plasma membrane / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / intercalated disc / sodium channel regulator activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / beta-tubulin binding / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / neuronal action potential / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / neurogenesis / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / myelination
類似検索 - 分子機能
iswi atpase / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated ...iswi atpase / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / SCN5A-like, C-terminal IQ motif / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Cytokine IL1/FGF / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Fibroblast growth factor 13 / Sodium channel protein type 2 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Wang, C. / Chung, B.C. / Yan, H. / Wang, H.G. / Lee, S.Y. / Pitt, G.S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural analyses of Ca(2+)/CaM interaction with NaV channel C-termini reveal mechanisms of calcium-dependent regulation.
著者: Wang, C. / Chung, B.C. / Yan, H. / Wang, H.G. / Lee, S.Y. / Pitt, G.S.
履歴
登録2013年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22014年12月3日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor 13
B: Sodium channel protein type 2 subunit alpha
C: Calmodulin
E: Fibroblast growth factor 13
H: Sodium channel protein type 2 subunit alpha
I: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,31714
ポリマ－118,9966
非ポリマー3218
水55831
1
A: Fibroblast growth factor 13
B: Sodium channel protein type 2 subunit alpha
C: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6587
ポリマ－59,4983
非ポリマー1604
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area21560 Å2
手法PISA
2
E: Fibroblast growth factor 13
H: Sodium channel protein type 2 subunit alpha
I: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6587
ポリマ－59,4983
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area21820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.133, 86.106, 109.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor 13 / FGF-13 / Fibroblast growth factor homologous factor 2 / FHF-2


分子量: 21609.592 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF13, FHF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92913
#2: タンパク質 Sodium channel protein type 2 subunit alpha / HBSC II / Sodium channel protein brain II subunit alpha / Sodium channel protein type II subunit ...HBSC II / Sodium channel protein brain II subunit alpha / Sodium channel protein type II subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.2


分子量: 21036.049 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN2A, NAC2, SCN2A1, SCN2A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99250
#3: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUES RRRP AT POSITIONS 59-62 ARE ISOFORM 2 NATURAL VARIANTS, UNP CODE Q92913-2

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.67 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 14% pEG3350, 300 mM sodium acetate,50 mM Tris pH 7.5, and 2 mM CaCl2, EVAPORATION, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月12日
放射モノクロメーター: double crystal, Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.02→50 Å / Num. all: 53782 / Num. obs: 53782 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
3.02-3.17177.8
3.17-3.25179.4
3.25-3.35183.2
3.35-3.46187.4
3.46-3.58192.6
3.58-3.72193.8
3.72-3.89195.9
3.89-4.1198
4.1-4.35198.6
4.35-4.69198.8
4.69-5.16199.3
5.16-5.91199.5
5.91-7.44199.7
7.44-50199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXモデル構築
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.02→48.23 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 28.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 3581 7.24 %
Rwork0.212 --
obs0.2145 49449 91.8 %
all-49445 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.02→48.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6952 0 8 31 6991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117122
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0419621
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9662708
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711036
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041242
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.02-3.12790.36682480.31913032X-RAY DIFFRACTION60
3.1279-3.25310.32522880.30373926X-RAY DIFFRACTION79
3.2531-3.40120.32823400.2914478X-RAY DIFFRACTION89
3.4012-3.58040.33563810.26814766X-RAY DIFFRACTION96
3.5804-3.80470.27323720.24154854X-RAY DIFFRACTION97
3.8047-4.09830.27663840.22744910X-RAY DIFFRACTION99
4.0983-4.51040.27253930.214978X-RAY DIFFRACTION99
4.5104-5.16250.21863900.18284995X-RAY DIFFRACTION100
5.1625-6.50160.22953910.18864937X-RAY DIFFRACTION100
6.5016-48.23650.18273940.17564992X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る