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- PDB-4jnq: Crystal structure of a thioredoxin reductase from Brucella melitensis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jnq
タイトルCrystal structure of a thioredoxin reductase from Brucella melitensis
要素Thioredoxin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / NIAID / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / flavin / FAD / ebselen
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis bv. 1 (マルタ熱菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a thioredoxin reductase from Brucella melitensis
著者: Edwards, T.E. / Arakaki, T.L. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
履歴
登録2013年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7673
ポリマ－36,9571
非ポリマー8112
水4,197233
1
A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子

A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5356
ポリマ－73,9142
非ポリマー1,6214
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_557x,-y,-z+21
Buried area8150 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area23600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.790, 77.190, 104.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase


分子量: 36956.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis bv. 1 (マルタ熱菌)
株: 16M / ATCC 23456 / NCTC 10094 / 遺伝子: BAWG_2493, BMEI0512 / プラスミド: pAVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8YID2, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-FDA / DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / FADH2


分子量: 787.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H35N9O15P2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: BrmeA.00058.a.A1 PS01310 at 21.1 mg/mL with 2 mM ebselen against Morpheus screen condition G1: 10% PEG20000, 20% PEG550 MME, 0.02 M sodium formate, 0.02 M ammonium acetate, 0.02 M trisodium ...詳細: BrmeA.00058.a.A1 PS01310 at 21.1 mg/mL with 2 mM ebselen against Morpheus screen condition G1: 10% PEG20000, 20% PEG550 MME, 0.02 M sodium formate, 0.02 M ammonium acetate, 0.02 M trisodium citrate, 0.02 M sodium potassium L-tartrate, 0.02 M sodium oxamate, 0.1 M MES/imidazole, pH 6.5, crystal tracking ID 241371g1, unique puck ID qoj501, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月10日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 34300 / Num. obs: 34271 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 29.839 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 24.46
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.8-1.850.481418269247899.9
1.85-1.90.3725.217932244199.9
1.9-1.950.3016.5173602366100
1.95-2.010.2218.62169232292100
2.01-2.080.17710.62163632230100
2.08-2.150.14612.74160412179100
2.15-2.230.11516.05154272092100
2.23-2.320.09319.38147162002100
2.32-2.430.0822.514169192799.9
2.43-2.550.07124.65137081866100
2.55-2.680.05530.43129151763100
2.68-2.850.0534.76121601668100
2.85-3.040.04239.39115541595100
3.04-3.290.03745.25105691476100
3.29-3.60.03350.9297391376100
3.6-4.030.0355.218804125099.9
4.03-4.650.02857.737610110299.9
4.65-5.690.02657.796599958100
5.69-8.050.02456.755182766100
8.050.02355.75263644495.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å41.14 Å
Translation3 Å41.14 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CL0

1cl0


解像度: 1.8→41.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / WRfactor Rfree: 0.1793 / WRfactor Rwork: 0.1583 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8999 / SU B: 3.879 / SU ML: 0.061 / SU R Cruickshank DPI: 0.1023 / SU Rfree: 0.0957 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1846 1728 5 %RANDOM
Rwork0.1627 ---
obs0.1639 34224 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.77 Å2 / Biso mean: 25.1871 Å2 / Biso min: 12.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.88 Å2-0 Å20 Å2
2--0.77 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→41.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2299 0 54 233 2586
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0192420
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4831.973313
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7683.0015178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6115319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.37324.50591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.72815357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.321511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4451.9311264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4141.9281263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1492.8871578
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 124 -
Rwork0.236 2347 -
all-2471 -
obs--99.92 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.4054 Å / Origin y: 11.0268 Å / Origin z: 94.5558 Å
111213212223313233
T0.0135 Å2-0.0037 Å20.0003 Å2-0.0329 Å20.0155 Å2--0.0439 Å2
L0.0539 °20.0052 °20.0095 °2-0.0277 °20.0456 °2--0.4453 °2
S0.0055 Å °0.0057 Å °0.0426 Å °-0.0073 Å °0.0259 Å °0.0124 Å °-0.0101 Å °0.0137 Å °-0.0314 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 317
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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