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- PDB-4jmj: Structure of dusp11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jmj
タイトルStructure of dusp11
要素RNA/RNP complex-1-interacting phosphatase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / polynucleotide 5'-phosphatase activity / phosphatase activity / RNA processing / intercellular bridge / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / fibrillar center / nuclear speck / mitochondrion ...加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / polynucleotide 5'-phosphatase activity / phosphatase activity / RNA processing / intercellular bridge / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / fibrillar center / nuclear speck / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...: / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / RNA/RNP complex-1-interacting phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.382 Å
データ登録者Jeong, D.G. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: The family-wide structure and function of human dual-specificity protein phosphatases.
著者: Jeong, D.G. / Wei, C.H. / Ku, B. / Jeon, T.J. / Chien, P.N. / Kim, J.K. / Park, S.Y. / Hwang, H.S. / Ryu, S.Y. / Park, H. / Kim, D.S. / Kim, S.J. / Ryu, S.E.
履歴
登録2013年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA/RNP complex-1-interacting phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4403
ポリマ－21,3091
非ポリマー1302
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.779, 94.779, 44.304
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 RNA/RNP complex-1-interacting phosphatase / Dual specificity protein phosphatase 11 / Phosphatase that interacts with RNA/RNP complex 1


分子量: 21309.303 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-208 / 変異: C125S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP11, PIR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75319, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月10日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→40 Å / Num. all: 9356 / Num. obs: 9276 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.38→2.47 Å / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
AMoRE位相決定
CNS1.21精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YN9

1yn9


解像度: 2.382→27.36 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 26.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 496 5.37 %
Rwork0.1781 8736 -
obs0.1804 9232 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 138.94 Å2 / Biso mean: 61.4401 Å2 / Biso min: 25.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.382→27.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1504 0 6 30 1540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071547
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1522093
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.032594
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084217
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005276
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3821-2.62160.29581270.22742160228799
2.6216-3.00060.26921280.23052150227899
3.0006-3.77880.23861170.183821912308100
3.7788-27.36210.17971240.152122352359100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.9787 Å / Origin y: 11.8223 Å / Origin z: 3.0491 Å
111213212223313233
T0.4633 Å2-0.1166 Å20.0506 Å2-0.2656 Å2-0.0177 Å2--0.3359 Å2
L1.5096 °2-0.2733 °20.1176 °2-1.9898 °20.3033 °2--2.0453 °2
S-0.0018 Å °-0.0697 Å °-0.1367 Å °0.0092 Å °-0.126 Å °0.2468 Å °0.5406 Å °-0.3939 Å °-0.0043 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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