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- PDB-5xn3: Crystal structure of SPSB2 in complex with a rational designed RG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xn3
タイトルCrystal structure of SPSB2 in complex with a rational designed RGD containing cyclic peptide inhibitor of SPSB2-iNOS interaction
要素
  • SPRY domain-containing SOCS box protein 2
  • cR8 peptide from NOS2
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / E3 ubiquitin / ligase / cyclic peptide inhibitor / SPRY domain-containing / SOCS box protein / inducible nitric oxide synthase / nitric oxide / PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / SCF ubiquitin ligase complex ...positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / SCF ubiquitin ligase complex / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / peroxisomal matrix / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / L-arginine catabolic process / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of blood pressure / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / regulation of insulin secretion / cell redox homeostasis / Peroxisomal protein import / innate immune response in mucosa / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / negative regulation of protein catabolic process / circadian rhythm / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to xenobiotic stimulus / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / peroxisome / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / Neddylation / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / calmodulin binding / response to hypoxia / protein ubiquitination / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SSB2, SOCS box domain / : / suppressors of cytokine signalling / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box / SPRY domain / B30.2/SPRY domain ...SSB2, SOCS box domain / : / suppressors of cytokine signalling / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
cR8 peptide from NOS2 / Nitric oxide synthase, inducible / SPRY domain-containing SOCS box protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者You, T. / Kuang, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31270817 中国
National Natural Science Foundation of China81571539 中国
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of SPSB2 in complex with a rational designed RGD-containing cyclic peptide inhibitor of SPSB2-iNOS interaction.
著者: You, T. / Wang, Y. / Li, K. / Zhang, D. / Wei, H. / Luo, Y. / Li, H. / Lu, Y. / Su, X. / Kuang, Z.
履歴
登録2017年5月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPRY domain-containing SOCS box protein 2
B: cR8 peptide from NOS2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7992
ポリマ－23,7992
非ポリマー00
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area9320 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)32.490, 64.600, 47.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SPRY domain-containing SOCS box protein 2 / SSB-2 / Gene-rich cluster protein C9


分子量: 22896.604 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPSB2, GRCC9, SSB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99619
#2: タンパク質・ペプチド cR8 peptide from NOS2


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 901.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Cyclic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: cR8 peptide from NOS2, UniProt: P35228*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CR8 peptide contains DINNNV sequence, which refers to amino acids 23-28 of human iNOS (UniProt P35228).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.86 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M ammonium tartrate dibasic, pH 7.0, 20% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→64.6 Å / Num. obs: 38904 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.34→1.36 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1985 / % possible all: 90.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EMW

3emw


解像度: 1.34→46.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.043 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.059 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20009 1933 5 %RANDOM
Rwork0.17992 ---
obs0.18095 36938 90.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 15.064 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å2-0 Å20.31 Å2
2---0.73 Å2-0 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.34→46.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1567 0 0 54 1621
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0191606
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021483
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2531.9552182
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.13633398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.475206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.37222.97374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.41515241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.8351515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2222
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211883
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02386
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4961.353825
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4921.352824
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2032.031030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2032.0311031
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7341.589781
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7321.59782
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0962.2681153
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.71115.7721704
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.71215.7641703
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.34→1.375 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 154 -
Rwork0.263 2738 -
obs--90.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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