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- PDB-4jmh: Crystal structure of synthetic protein in complex with double pY ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jmh
タイトルCrystal structure of synthetic protein in complex with double pY peptide
要素
  • Clamp Shc1_pY239/240
  • SHC-transforming protein 1
キーワードDE NOVO PROTEIN / Synthetic protein / binding to double pY containing sequence
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Signaling by LTK / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding ...regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Signaling by LTK / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding / epidermal growth factor binding / Signaling by ALK / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / Signal attenuation / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / ephrin receptor binding / SHC1 events in EGFR signaling / phosphotyrosine residue binding / Integrin signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / negative regulation of angiogenesis / FCERI mediated MAPK activation / insulin receptor binding / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / cellular response to growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cell-cell adhesion / receptor tyrosine kinase binding / phospholipid binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / GPER1 signaling / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / heart development / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / angiogenesis / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / mitochondrial matrix / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SHC-transforming protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.408 Å
データ登録者Yasui, N. / Smith, L. / Koide, S.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Directed network wiring identifies a key protein interaction in embryonic stem cell differentiation.
著者: Yasui, N. / Findlay, G.M. / Gish, G.D. / Hsiung, M.S. / Huang, J. / Tucholska, M. / Taylor, L. / Smith, L. / Boldridge, W.C. / Koide, A. / Pawson, T. / Koide, S.
履歴
登録2013年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22014年8月6日Group: Data collection
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clamp Shc1_pY239/240
B: SHC-transforming protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0742
ポリマ－24,0742
非ポリマー00
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.853, 92.190, 59.596
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Clamp Shc1_pY239/240


分子量: 22333.920 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質・ペプチド SHC-transforming protein 1 / SHC-transforming protein 3 / SHC-transforming protein A / Src homology 2 domain-containing- ...SHC-transforming protein 3 / SHC-transforming protein A / Src homology 2 domain-containing-transforming protein C1 / SH2 domain protein C1


分子量: 1739.625 Da / 分子数: 1 / Fragment: unp residues 344-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHC, SHC1, SHCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29353
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.66% ammonium sulfate, 2.32% PEG400, 0.1 M HEPES , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03316 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03316 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 9059 / Num. obs: 9059 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Net I/σ(I): 21.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JMG

4jmg


解像度: 2.408→32.173 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2756 438 4.83 %
Rwork0.2128 --
obs0.2158 9059 91.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.408→32.173 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1638 0 0 7 1645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091687
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3722299
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.281585
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097238
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007293
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4077-2.7560.34811460.26722686X-RAY DIFFRACTION87
2.756-3.47160.31771500.24763101X-RAY DIFFRACTION99
3.4716-32.17590.22721420.17852834X-RAY DIFFRACTION88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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