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- PDB-1uoh: HUMAN GANKYRIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uoh
タイトルHUMAN GANKYRIN
要素26S PROTEASOME NON-ATPASE REGULATORY SUBUNIT 10
キーワードONCOPROTEIN / ANKYRIN REPEAT / 26S PROTEASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Proteasome assembly / transcription factor binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of MAPK cascade / proteasome complex / positive regulation of protein ubiquitination ...proteasome regulatory particle assembly / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Proteasome assembly / transcription factor binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of MAPK cascade / proteasome complex / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule cytoskeleton / positive regulation of cell growth / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cytoskeleton / cilium / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...: / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Krzywda, S. / Brzozowski, A.M. / Wilkinson, A.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The Crystal Structure of Gankyrin, an Oncoprotein Found in Complexes with Cyclin-Dependent Kinase 4, a 19 S Proteasomal ATPase Regulator, and the Tumor Suppressors Rb and P53
著者: Krzywda, S. / Brzozowski, A.M. / Higashitsuji, H. / Fujita, J. / Welchman, R. / Dawson, S. / Mayer, R.J. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録2003年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S PROTEASOME NON-ATPASE REGULATORY SUBUNIT 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4601
ポリマ－24,4601
非ポリマー00
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)37.606, 64.622, 74.696
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 26S PROTEASOME NON-ATPASE REGULATORY SUBUNIT 10 / 26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT P28 / GANKYRIN


分子量: 24459.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA BLUE / 参照: UniProt: O75832
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTIONS AS A REGULATORY SUBUNIT OF THE 26S PROTEASOME INVOLVED IN THE ATP-DEPENDENT DEGRADATION ...FUNCTIONS AS A REGULATORY SUBUNIT OF THE 26S PROTEASOME INVOLVED IN THE ATP-DEPENDENT DEGRADATION OF UBIQUITINATED PROTEINS. A PA700 COMPLEX COMPONENT WITH 5 ANKYRIN REPEATS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.6 %
結晶化pH: 6.4 / 詳細: 24% PEG 5000 MONOMETHYL ETHER, 0.1 M MES PH 6.4
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Krzywda, S., (2003) Acta Crystallogr., D59, 1294.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris-HCl1droppH7.5
210 mg/mlprotein1drop
324 %(w/v)PEG5000 MME1reservoir
40.1 MMES1reservoirpH6.4

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9756
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 12405 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 10.13
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.583 / Mean I/σ(I) obs: 1.79 / % possible all: 88.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 12976 / 冗長度: 2.2 % / Num. measured all: 194568 / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.04 Å / % possible obs: 88.6 % / Rmerge(I) obs: 0.583 / Mean I/σ(I) obs: 1.79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MJ0

1mj0


解像度: 2→32.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 4.934 / SU ML: 0.141 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.241 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THIS ENTRY CONTAINS RESIDUES WITH ZERO OCCUPANCY. THESE RESIDUES ARE A24, A30, A38, A87, A171, A189, A215, A221, A222, A224 AND A226
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 612 4.9 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.194 11860 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7 Å20 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3---1.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→32.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1689 0 0 115 1804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0211691
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021545
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6581.962288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.67533599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6475221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021897
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02300
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2380.21898
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.21053
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.269
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2550.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.861.51099
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.43821745
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4743592
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6464.5543
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.25 48
Rwork0.19 779
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.7268 Å / Origin y: 28.4851 Å / Origin z: 3.9409 Å
111213212223313233
T0.0899 Å20.0136 Å2-0.0501 Å2-0.0193 Å2-0.0057 Å2--0.0281 Å2
L4.7521 °22.2157 °2-2.1731 °2-1.9624 °2-1.1195 °2--1.5922 °2
S0.0695 Å °0.0119 Å °-0.2378 Å °0.0852 Å °-0.0446 Å °-0.0717 Å °0.003 Å °0.0115 Å °-0.0249 Å °
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 622 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.252
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.658

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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