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- PDB-4jle: Structure of the P. falciparum PFI1780w PHIST domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jle
タイトルStructure of the P. falciparum PFI1780w PHIST domain
要素PHIST
キーワードPROTEIN BINDING / 3-helix bundle / Protein interaction module / PfEMP1 ATS domain / Human P. falciparum-infected erythrocytes
機能・相同性
機能・相同性情報


Maurer's cleft / host cell cytosol / membrane => GO:0016020 / host cell plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Plasmodium RESA, N-terminal helical domain / Exported protein, PHISTa/b/c, conserved domain, Plasmodium / Plasmodium RESA, N-terminal / Plasmodium RESA N-terminal / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PRESAN domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Slater, L. / Vakonakis, I.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2014
タイトル: A Plasmodium falciparum PHIST protein binds the virulence factor PfEMP1 and comigrates to knobs on the host cell surface.
著者: Oberli, A. / Slater, L.M. / Cutts, E. / Brand, F. / Mundwiler-Pachlatko, E. / Rusch, S. / Masik, M.F. / Erat, M.C. / Beck, H.P. / Vakonakis, I.
履歴
登録2013年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22015年3月11日Group: Structure summary
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHIST
B: PHIST
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3099
ポリマ－41,0372
非ポリマー2727
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11380 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area19370 Å2
手法PISA
2
B: PHIST
ヘテロ分子

B: PHIST
ヘテロ分子

A: PHIST
ヘテロ分子

A: PHIST
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,61818
ポリマ－82,0754
非ポリマー54414
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
crystal symmetry operation3_564-x+y,-x+1,z-1/31
crystal symmetry operation4_566y,x+1,-z+11
Buried area8310 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area53190 Å2
手法PISA
3
A: PHIST
B: PHIST
ヘテロ分子

A: PHIST
B: PHIST
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,61818
ポリマ－82,0754
非ポリマー54414
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area26810 Å2
ΔGint-343 kcal/mol
Surface area34690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.030, 71.030, 146.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The asymmetric unit contains one helix-swapped protein dimer, however in solution under physiological conditions the protein is a monomer

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要素

#1: タンパク質 PHIST


分子量: 20518.676 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: P. falciparum 3D7 / 遺伝子: PFI1780w / プラスミド: PGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8I2F2
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2.0M Sodium Chloride 0.1M Sodium Acetate 22.5% Glycerol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月10日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→146.4 Å / Num. all: 18438 / Num. obs: 18438 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 53.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.494 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2646 / Rsym value: 0.494 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.10.0 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.35→56.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9337 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8976 / SU R Cruickshank DPI: 0.295
Isotropic thermal model: Isotropic thermal model with 1 TLS group per chain
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2553 947 5.14 %RANDOM
Rwork0.2068 ---
all0.2092 18437 --
obs0.2092 18437 99.82 %-
原子変位パラメータBiso mean: 66.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.5734 Å20 Å20 Å2
2---7.5734 Å20 Å2
3---15.1469 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.369 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→56.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2678 0 10 47 2735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012756HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.963664HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1371SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes84HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes380HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2756HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.4
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion329SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3261SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.49 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2579 137 4.68 %
Rwork0.2285 2790 -
all0.23 2927 -
obs-2927 99.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4129-0.501-0.06350.66350.45161.62840.01160.00110.06610.05030.1695-0.1481-0.19280.1944-0.1811-0.2315-0.03750.0859-0.4673-0.0129-0.4453.205757.545767.1634
20.1177-0.15770.36010.19310.02751.83350.24180.05540.0628-0.02260.00720.03550.036-0.2024-0.249-0.46540.00610.0287-0.59490.0339-0.6492-10.675844.999352.4065
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|19 - A|167 }A19 - 167
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|6 - B|164 }B6 - 164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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