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万見
- PDB-4jkq: Crystal structure of the N-terminal region of the human ryanodine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jkq
タイトルCrystal structure of the N-terminal region of the human ryanodine receptor 2
要素Ryanodine receptor 2
キーワードUNKNOWN FUNCTION / beta trefoil fold
機能・相同性
機能・相同性情報


junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / calcium-induced calcium release activity / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential ...junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / calcium-induced calcium release activity / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / calcium ion transport into cytosol / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to caffeine / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / response to muscle activity / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / cellular response to caffeine / positive regulation of the force of heart contraction / intracellularly gated calcium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of heart rate / Ion homeostasis / cardiac muscle contraction / response to muscle stretch / sarcoplasmic reticulum membrane / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / regulation of heart rate / sarcoplasmic reticulum / establishment of localization in cell / calcium-mediated signaling / sarcolemma / calcium channel activity / Stimuli-sensing channels / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / calmodulin binding / calcium ion binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
IP3 receptor type 1 binding core, RIH domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...IP3 receptor type 1 binding core, RIH domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Leucine-rich Repeat Variant / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Alpha Horseshoe / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Bauerova, V. / Sevcik, J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structural insights into the human RyR2 N-terminal region involved in cardiac arrhythmias.
著者: Borko, L. / Bauerova-Hlinkova, V. / Hostinova, E. / Gasperik, J. / Beck, K. / Lai, F.A. / Zahradnikova, A. / Sevcik, J.
履歴
登録2013年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Database references
改定 1.22014年12月24日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9171
ポリマ－67,9171
非ポリマー00
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.450, 75.450, 248.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Ryanodine receptor 2 / RYR-2 / RyR2 / hRYR-2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor- ...RYR-2 / RyR2 / hRYR-2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 67916.977 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal region / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RYR2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q92736
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20 mM TRIS-HCl, 150 mM NaCl, 10% glycerol, 7mM mercaptoethanol, 1 mM CHAPS, 0.1% betaine, 100 mM HEPES, 200 mM ammonium formate, 21% PEG 3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月5日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→124.42 Å / Num. obs: 29469 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rsym value: 0.15 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.39→2.52 Å / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2XOA

2xoa


解像度: 2.39→44.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 18.374 / SU ML: 0.203 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.316 / ESU R Free: 0.24 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26087 1444 4.9 %RANDOM
Rwork0.22405 ---
obs0.2258 27960 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.542 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.84 Å2-0 Å20 Å2
2--1.84 Å20 Å2
3----3.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→44.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3934 0 0 79 4013
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0194009
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.9465411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9085496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.94123.316190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.95915708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9431533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023010
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.88633986
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free74.934534
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded26.95653927
LS精密化 シェル解像度: 2.39→2.449 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 74 -
Rwork0.336 1598 -
obs--90.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.910.18960.05351.01970.11224.35550.0572-0.0460.0118-0.02850.00620.0254-0.1208-0.0735-0.06340.23560.06850.0560.135-0.06660.130520.411-32.984-49.423
23.1634-0.7673-1.09582.8850.47185.4209-0.2331-0.43060.13340.30510.2637-0.1270.13890.6109-0.03060.40380.2465-0.02980.2238-0.02820.009422.385-25.446-17.451
30.88071.168-0.72612.3923-1.34952.96270.0821-0.06090.1038-0.0320.0160.20.19270.3262-0.09810.20790.10320.01360.13050.00580.14278.131-7.224-38.918
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A11 - 223
2X-RAY DIFFRACTION2A224 - 408
3X-RAY DIFFRACTION3A409 - 544

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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