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- PDB-4jg6: RSK2 CTD bound to 2-cyano-3-(1H-indazol-5-yl)acrylamide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jg6
タイトルRSK2 CTD bound to 2-cyano-3-(1H-indazol-5-yl)acrylamide
要素Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Protein Kinase / Phosphorylation / Covalent Inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / ribosomal protein S6 kinase activity / CREB phosphorylation / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / RSK activation / toll-like receptor signaling pathway / ERK/MAPK targets / Recycling pathway of L1 / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process ...regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / ribosomal protein S6 kinase activity / CREB phosphorylation / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / RSK activation / toll-like receptor signaling pathway / ERK/MAPK targets / Recycling pathway of L1 / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / : / skeletal system development / central nervous system development / positive regulation of cell differentiation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of cell growth / chemical synaptic transmission / response to lipopolysaccharide / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein kinase binding / magnesium ion binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-cyano-3-(1H-indazol-5-yl)propanamide / Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Miller, R.M. / Paavilainen, V.O. / Krishnan, S. / Serafimova, I.M. / Taunton, J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Electrophilic fragment-based design of reversible covalent kinase inhibitors.
著者: Miller, R.M. / Paavilainen, V.O. / Krishnan, S. / Serafimova, I.M. / Taunton, J.
履歴
登録2013年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Database references
改定 1.22013年4月24日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3053
ポリマ－40,0681
非ポリマー2372
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.280, 47.280, 291.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein S6 kinase alpha-3 / S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90-RSK 3 / p90RSK3 / Insulin-stimulated ...S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90-RSK 3 / p90RSK3 / Insulin-stimulated protein kinase 1 / ISPK-1 / MAP kinase-activated protein kinase 1b / MAPK-activated protein kinase 1b / MAPKAP kinase 1b / MAPKAPK-1b / Ribosomal S6 kinase 2 / RSK-2 / pp90RSK2


分子量: 40067.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS6KA3, ISPK1, MAPKAPK1B, RSK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51812, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-1LB / (2S)-2-cyano-3-(1H-indazol-5-yl)propanamide


分子量: 214.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H10N4O
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES, 50 mM Ammonium Sulfate, 7.5% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.999974 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月18日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999974 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.66 Å / Num. obs: 11112 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→46.672 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.86 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2986 537 4.83 %
Rwork0.2521 --
obs0.2543 11112 99.97 %
all-11115 -
溶媒の処理減衰半径: 0.65 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.689 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3931 Å20 Å2-0 Å2
2--2.3931 Å2-0 Å2
3----4.7862 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.672 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2364 0 17 42 2423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132439
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.663327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.058879
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003424
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.86170.44171370.36682535X-RAY DIFFRACTION100
2.8617-3.27570.35251230.30152579X-RAY DIFFRACTION100
3.2757-4.12660.3111440.24462614X-RAY DIFFRACTION100
4.1266-46.67950.24421330.21772847X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.97690.62940.06916.0684-0.90457.8275-0.00850.0466-0.63080.05670.41370.5115-0.1955-1.5951-0.3290.3055-0.1590.10210.55270.03430.36979.2391-34.786812.5373
21.76641.7361-0.44713.18220.94683.84310.10690.1967-0.0374-0.4158-0.05320.0428-0.466-0.4064-0.01210.42880.23850.02850.3235-0.00810.344622.2105-21.844316.4952
33.9169-0.8006-0.74533.18830.15422.5296-0.0147-0.24860.48550.13390.0664-0.1201-0.81820.2018-0.12150.7264-0.0810.11010.1936-0.02530.416727.0133-10.474629.3358
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 406:470)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 471:613)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 614:712)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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