[日本語] English
万見
- PDB-4jec: Joint neutron and X-ray structure of per-deuterated HIV-1 proteas... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jec
タイトルJoint neutron and X-ray structure of per-deuterated HIV-1 protease in complex with clinical inhibitor amprenavir
要素HIV-1 protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protease / hydrolysis / polypeptides / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-478 / DEUTERATED WATER / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法中性子回折 / X線回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Kovalevsky, A.Y. / Weber, I.T. / Langan, P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Joint X-ray/Neutron Crystallographic Study of HIV-1 Protease with Clinical Inhibitor Amprenavir: Insights for Drug Design.
著者: Weber, I.T. / Waltman, M.J. / Mustyakimov, M. / Blakeley, M.P. / Keen, D.A. / Ghosh, A.K. / Langan, P. / Kovalevsky, A.Y.
履歴
登録2013年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_radiation ...diffrn_detector / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / refine
Item: _diffrn_detector.details / _diffrn_detector.pdbx_collection_date ..._diffrn_detector.details / _diffrn_detector.pdbx_collection_date / _diffrn_detector.type / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol / _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l / _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.source / _diffrn_source.type / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_all / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_diffrn_id / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_refine_id
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HIV-1 protease
B: HIV-1 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0224
ポリマ－21,4812
非ポリマー5412
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.186, 87.431, 46.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 HIV-1 protease / Protease / PR / Retropepsin


分子量: 10740.677 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 501-599 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-478 / {3-[(4-AMINO-BENZENESULFONYL)-ISOBUTYL-AMINO]-1-BENZYL-2-HYDROXY-PROPYL}-CARBAMIC ACID TETRAHYDRO-FURAN-3-YL ESTER / Amprenavir / アンプレナビル


分子量: 505.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H35N3O6S / コメント: プロテアーゼ阻害剤, 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O

-
実験情報

-
実験

実験
手法使用した結晶の数
中性子回折1
X線回折1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.99 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES, pH=6; 0.8M NaCl, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22931
放射光源
由来ビームラインタイプID波長波長 (Å)
回転陽極IN-HOUSERIGAKU MICROMAX-007 HF11.541.54
NUCLEAR REACTORLADI-IIIOTHER22.8-4.02.8-4.0
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV++1IMAGE PLATE2012年11月1日RIGAKU OSMIC VariMax
MAATEL CYLINDRICAL2IMAGE PLATE2012年10月2日SET OF COLLIMATORS
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2LAUELneutron1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
22.81
341
反射

Entry-ID: 4JEC

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
2-59.111280050.93.20.12817.5
2-401600694.97.10.074236.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.113.10.2694.1164.9
2-2.076.60.4944.9285

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
nCNS1.0.0精密化
MAATELデータ収集
LAUEGENデータ削減
LSCALEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化

Biso max: 85.59 Å2 / Biso mean: 30.53 Å2 / Biso min: 10.58 Å2 / Rfactor Rfree error: 0.008 / R Free selection details: random / 交差検証法: FREE R-VALUE / 構造決定の手法: 分子置換 / 立体化学のターゲット値: Joint X-ray/neutron ML / 溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 49.6308 Å2 / ksol: 0.291021 e/Å3

解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection allNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)Diffraction-IDRfactor obsσ(F)
2.01-19.77X-RAY DIFFRACTION0.2030.19472416681147194.988.21
2-20NEUTRON DIFFRACTION0.2610.24456512800577.320.2443
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.18 Å
Luzzati d res high-2.01
Refine funct minimized
Refine-IDタイプ
NEUTRON DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
X-RAY DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→19.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1512 0 36 131 1679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.008
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg1
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_deg17.2
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.88
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg17.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.88
LS精密化 シェル

Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.090.4474250.4271009NEUTRON DIFFRACTION0.0692056150750.9
2.1-2.210.218955.70.2141569NEUTRON DIFFRACTION0.0222050166481.2
2.21-2.350.279945.30.2251667NEUTRON DIFFRACTION0.0292055176185.7
2.35-2.530.207854.80.2171688NEUTRON DIFFRACTION0.0222033177387.2
2.53-2.780.196854.50.2091800NEUTRON DIFFRACTION0.0212085188590.4
2.78-3.180.239934.80.2061843NEUTRON DIFFRACTION0.0252080193693.1
3.18-40.18610150.181919NEUTRON DIFFRACTION0.0192110202095.7
4-19.770.1771034.70.1722070NEUTRON DIFFRACTION0.0172223217397.8
2-2.090.4474240.4271009X-RAY DIFFRACTION0.0692062105150.9
2.09-2.20.349534.60.3721107X-RAY DIFFRACTION0.0482097116055.3
2.2-2.340.3486250.3461190X-RAY DIFFRACTION0.0442057125260.9
2.34-2.520.305695.30.2991245X-RAY DIFFRACTION0.0372077131463.3
2.52-2.770.288654.50.2621379X-RAY DIFFRACTION0.0362097144468.9
2.77-3.170.2417950.2211515X-RAY DIFFRACTION0.0272102159475.8
3.17-3.990.208965.10.1851788X-RAY DIFFRACTION0.0212142188487.9
3.99-19.370.205994.70.1791995X-RAY DIFFRACTION0.0212237209493.6

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る