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万見
- PDB-4jdr: Dihydrolipoamide dehydrogenase of pyruvate dehydrogenase from esc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jdr
タイトルDihydrolipoamide dehydrogenase of pyruvate dehydrogenase from escherichia coli
要素Dihydrolipoyl dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / LIPOAMIDE DEHYDROGENASE (E3) / PYRUVATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / pyruvate catabolic process / oxoglutarate dehydrogenase complex / disulfide oxidoreductase activity / pyruvate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate metabolic process / pyruvate metabolic process ...glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / pyruvate catabolic process / oxoglutarate dehydrogenase complex / disulfide oxidoreductase activity / pyruvate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate metabolic process / pyruvate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / one-carbon metabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / response to oxidative stress / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Chandrasekhar, K. / Arjunan, P. / Furey, W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Insight to the Interaction of the Dihydrolipoamide Acetyltransferase (E2) Core with the Peripheral Components in the Escherichia coli Pyruvate Dehydrogenase Complex via Multifaceted Structural Approaches.
著者: Chandrasekhar, K. / Wang, J. / Arjunan, P. / Sax, M. / Park, Y.H. / Nemeria, N.S. / Kumaran, S. / Song, J. / Jordan, F. / Furey, W.
履歴
登録2013年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,34014
ポリマ－101,5112
非ポリマー2,82912
水7,512417
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7750 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area37880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.000, 180.000, 196.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 2:472 or resseq 600:600 )
211chain B and (resseq 2:472 or resseq 600:600 )

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyl dehydrogenase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenases ...Dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 component of pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenases complexes / Glycine cleavage system L protein


分子量: 50755.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: lpdA, lpd, b0116, JW0112 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9P0, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 2.4M Ammonium sulfate, 0.1M MES, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月31日
詳細: Double crystal Si(111) Sagittal focusing; vertical focusing mirror.
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→35.31 Å / Num. all: 55891 / Num. obs: 54508 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.48 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 3.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 6.76 % / Rmerge(I) obs: 0.561 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 5324 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OJT

1ojt


解像度: 2.5→35.3 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2687 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.216 55891 --
obs0.216 52714 94.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.279 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.9299 Å2-0 Å20 Å2
2---10.9299 Å20 Å2
3---21.8598 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→35.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7074 0 177 417 7668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017384
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28110020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9582701
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751145
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061271
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3591X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3591X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.219
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.55 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 131 -
Rwork0.411 --
obs-2440 88.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8317-0.6263-0.31530.60220.11920.24420.23120.04430.1567-0.224-0.0925-0.1315-0.0657-0.0157-00.36280.04760.06680.2763-0.0340.273738.35410.138755.0657
20.4576-0.4811-0.01580.42210.00680.69480.0683-0.16420.4578-0.08840.145-0.2565-0.07740.24230.00070.2433-0.01790.06670.4507-0.20150.408668.3844-8.17472.4769
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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