+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4jb8 | ||||||
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Title | Caspase-7 in Complex with DARPin C7_16 | ||||||
Components |
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Keywords | Hydrolase/DE NOVO PROTEIN / Complex structure / selected DARPin C7_16 / Hydrolase-DE NOVO PROTEIN complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / protein maturation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / cysteine-type peptidase activity / striated muscle cell differentiation / protein catabolic process / protein processing / positive regulation of neuron apoptotic process / peptidase activity / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Fluetsch, A. / Seeger, M.A. / Gruetter, M.G. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2013 Title: Design, construction, and characterization of a second-generation DARPin library with reduced hydrophobicity. Authors: Seeger, M.A. / Zbinden, R. / Flutsch, A. / Gutte, P.G. / Engeler, S. / Roschitzki-Voser, H. / Grutter, M.G. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4jb8.cif.gz | 176.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4jb8.ent.gz | 140.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4jb8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4jb8_validation.pdf.gz | 438.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4jb8_full_validation.pdf.gz | 440.3 KB | Display | |
Data in XML | 4jb8_validation.xml.gz | 18.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4jb8_validation.cif.gz | 26.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jb/4jb8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jb/4jb8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4j7wC 4j8yC 3ibcS 4j92 S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 19750.766 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CASP7, MCH3 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P55210, caspase-7 |
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#2: Protein | Mass: 12424.015 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CASP7, MCH3 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P55210, caspase-7 |
#3: Protein | Mass: 18203.930 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.3 Details: 0.2M MgCl2, 100mM Tris, 9% PEG 1000, 9% PEG 8000, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 13, 2011 |
Radiation | Monochromator: X06SA / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→50 Å / Num. all: 49199 / Num. obs: 49154 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.74 Å / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3IBC Resolution: 1.7→48.765 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.37 / Phase error: 24.86 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→48.765 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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