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- PDB-4j8s: Crystal structure of human CNOT1 MIF4G domain in complex with a T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j8s
タイトルCrystal structure of human CNOT1 MIF4G domain in complex with a TTP peptide
要素
  • CCR4-NOT transcription complex subunit 1
  • Tristetraprolin
キーワードPROTEIN BINDING / MIF4G / protein-protein interaction / TTP / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of keratinocyte apoptotic process / negative regulation of polynucleotide adenylyltransferase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-independent decay / protein-RNA sequence-specific adaptor activity / positive regulation of deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / positive regulation of intracellular mRNA localization / negative regulation of 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation ...regulation of keratinocyte apoptotic process / negative regulation of polynucleotide adenylyltransferase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-independent decay / protein-RNA sequence-specific adaptor activity / positive regulation of deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / positive regulation of intracellular mRNA localization / negative regulation of 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / positive regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / regulation of keratinocyte proliferation / CCR4-NOT core complex / armadillo repeat domain binding / CCR4-NOT complex / regulation of keratinocyte differentiation / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of mRNA catabolic process / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / trophectodermal cell differentiation / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / negative regulation of viral transcription / Deadenylation of mRNA / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / nuclear retinoic acid receptor binding / myeloid cell differentiation / regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / C-C chemokine binding / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / RNA polymerase binding / peroxisomal membrane / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / negative regulation of interleukin-2 production / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / response to starvation / p38MAPK cascade / mRNA catabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / hematopoietic stem cell differentiation / mRNA transport / positive regulation of fat cell differentiation / heat shock protein binding / 14-3-3 protein binding / regulation of mRNA stability / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cellular response to epidermal growth factor stimulus / nuclear estrogen receptor binding / P-body / response to wounding / negative regulation of inflammatory response / cytoplasmic stress granule / MAPK cascade / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / protein domain specific binding / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular space / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CCR4-NOT transcription complex subunit 1 TTP binding domain / RNA-binding protein ZFP36-like / : / : / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, N-terminal domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, NOT1_connector / CCR4-Not complex component, Not1, C-terminal / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, domain 4 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, TTP binding domain ...CCR4-NOT transcription complex subunit 1 TTP binding domain / RNA-binding protein ZFP36-like / : / : / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, N-terminal domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, NOT1_connector / CCR4-Not complex component, Not1, C-terminal / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, domain 4 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, TTP binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1, HEAT repeat / CCR4-NOT subunit 1, TTP binding domain superfamily / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 / CCR4-Not complex component, Not1 / CCR4-Not complex, Not1 subunit, domain of unknown function DUF3819 / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 CAF1-binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 TTP binding domain / CCR4-NOT transcription complex subunit 1 HEAT repeat / Zinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar) / Zinc finger, CCCH-type superfamily / zinc finger / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CCR4-NOT transcription complex subunit 1 / mRNA decay activator protein ZFP36
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / Sulfur SAD / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Frank, F. / Fabian, M.R. / Rouya, C. / Siddiqui, N. / Lai, W.S. / Karetnikov, A. / Blackshear, P.J. / Sonenberg, N. / Nagar, B.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the recruitment of the human CCR4-NOT deadenylase complex by tristetraprolin.
著者: Fabian, M.R. / Frank, F. / Rouya, C. / Siddiqui, N. / Lai, W.S. / Karetnikov, A. / Blackshear, P.J. / Nagar, B. / Sonenberg, N.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22016年5月25日Group: Structure summary
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CCR4-NOT transcription complex subunit 1
B: Tristetraprolin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7912
ポリマ－25,7912
非ポリマー00
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.060, 85.060, 85.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 CCR4-NOT transcription complex subunit 1 / CCR4-associated factor 1 / Negative regulator of transcription subunit 1 homolog / NOT1H / hNOT1


分子量: 24033.293 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 800-1004 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AD-005, CDC39, CNOT1, KIAA1007, NOT1 / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A5YKK6
#2: タンパク質・ペプチド Tristetraprolin / TTP / G0/G1 switch regulatory protein 24 / Growth factor-inducible nuclear protein NUP475 / Protein ...TTP / G0/G1 switch regulatory protein 24 / Growth factor-inducible nuclear protein NUP475 / Protein TIS11A / TIS11 / Zinc finger protein 36 homolog / Zfp-36


分子量: 1758.054 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 312-326 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P26651
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE CRYSTALLIZED SEQUENCE CORRESPONDS TO ISOFORM 2 OF CNOT1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, and 25 % PEG3350 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月21日
放射モノクロメーター: Varimax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→30.07 Å / Num. all: 30045 / Num. obs: 29686 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 22 % / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 28.8
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 90.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_828)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: Sulfur SAD / 解像度: 1.55→30.07 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1882 1507 5.08 %
Rwork0.1665 --
obs0.1676 29684 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.063 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→30.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1619 0 0 237 1856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3032278
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.143646
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008299
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5499-1.59990.28041180.25212305X-RAY DIFFRACTION90
1.5999-1.65710.26851510.22082546X-RAY DIFFRACTION99
1.6571-1.72340.23191240.19292572X-RAY DIFFRACTION100
1.7234-1.80180.21091410.17832558X-RAY DIFFRACTION100
1.8018-1.89680.20581460.18122529X-RAY DIFFRACTION99
1.8968-2.01560.1971500.17082588X-RAY DIFFRACTION100
2.0156-2.17120.17541260.162572X-RAY DIFFRACTION100
2.1712-2.38970.17121380.14792557X-RAY DIFFRACTION99
2.3897-2.73520.18161500.15522597X-RAY DIFFRACTION100
2.7352-3.44530.18421270.1572639X-RAY DIFFRACTION100
3.4453-30.07890.16621360.16232714X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.3649 Å / Origin y: 9.5293 Å / Origin z: 38.7389 Å
111213212223313233
T0.0654 Å20.012 Å2-0.0096 Å2-0.0661 Å20.0013 Å2--0.0773 Å2
L0.4773 °20.0618 °2-0.0033 °2-1.4075 °21.1904 °2--2.0351 °2
S-0.0075 Å °0.0553 Å °-0.0185 Å °-0.0857 Å °-0.0325 Å °0.0693 Å °-0.0207 Å °-0.0589 Å °0.0435 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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