[日本語] English
万見
- PDB-4j8f: Crystal structure of a fusion protein containing the NBD of Hsp70... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j8f
タイトルCrystal structure of a fusion protein containing the NBD of Hsp70 and the middle domain of Hip
要素Heat shock 70 kDa protein 1A/1B, Hsc70-interacting protein
キーワードCHAPERONE / actin-like fold / nucleotide binding domain / tetratricopeptide repeat / solenoid / Molecular chaperone complex / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of protein refolding / positive regulation of endoribonuclease activity / : / denatured protein binding / cellular heat acclimation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus ...: / negative regulation of protein refolding / positive regulation of endoribonuclease activity / : / denatured protein binding / cellular heat acclimation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / transcription regulator inhibitor activity / lysosomal transport / aggresome / dATP binding / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / chaperone cofactor-dependent protein refolding / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / cellular response to unfolded protein / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / vesicle-mediated transport / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Hsp70 protein binding / centriole / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / G protein-coupled receptor binding / response to bacterium / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-folding chaperone binding / virus receptor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / protein dimerization activity / protein stabilization / receptor ligand activity / nuclear speck / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hsp70-interacting protein, N-terminal / Hsp70-interacting protein N N-terminal domain / STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site ...Hsp70-interacting protein, N-terminal / Hsp70-interacting protein N N-terminal domain / STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha Horseshoe / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / IODIDE ION / PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A / Hsc70-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, Z. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure and function of Hip, an attenuator of the Hsp70 chaperone cycle.
著者: Li, Z. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B, Hsc70-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,12221
ポリマ－62,4181
非ポリマー2,70420
水81145
1
A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B, Hsc70-interacting protein
ヘテロ分子

A: Heat shock 70 kDa protein 1A/1B, Hsc70-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,24542
ポリマ－124,8372
非ポリマー5,40840
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z+1/41
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.596, 65.596, 141.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A/1B, Hsc70-interacting protein


分子量: 62418.480 Da / 分子数: 1 / 断片: P08107 residues 1-382, P50503 residues 77-247 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Hsp70(1-382)-Hip(77-247) fusion protein
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: HSPA1, HSPA1A, HSPA1B, ST13, Fam10a1, Hip, HSPA1A, St13
プラスミド: pProEx-HtB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) cod+ RIL
参照: UniProt: P08107, UniProt: P50503, UniProt: P0DMV8*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 65分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 17 % PEG-3350 and 0.2 M NH4I, pH 7.4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→65.596 Å / Num. all: 17407 / Num. obs: 17407 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.65-2.795.10.4911.61285325280.49199.8
2.79-2.965.10.3282.41235224030.32899.9
2.96-3.165.10.1973.91156122460.197100
3.16-3.425.10.1186.41085321140.118100
3.42-3.745.10.06711987719220.06799.9
3.74-4.195.10.04914.8908317700.049100
4.19-4.835.10.04216790815450.04299.9
4.83-5.925.10.04116.6665513050.04199.9
5.92-8.375.10.03220513310160.03299.7
8.37-48.09850.02523.227705580.02598.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å48.1 Å
Translation3 Å48.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / WRfactor Rfree: 0.2397 / WRfactor Rwork: 0.1794 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.812 / SU B: 34.174 / SU ML: 0.308 / SU R Cruickshank DPI: 0.3247 / SU Rfree: 0.3794 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.379 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUEs: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2613 824 5 %RANDOM
Rwork0.1937 ---
all0.197 15540 --
obs0.197 15540 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 134.75 Å2 / Biso mean: 55.019 Å2 / Biso min: 21.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å20 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4243 0 50 45 4338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2431.9675883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1955550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.78424.423208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.68415738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.571534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2661
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213307
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3991.52737
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77324371
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.19631607
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0624.51512
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 50 -
Rwork0.308 1133 -
all-1183 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.84380.2387-0.44391.7082-0.23732.37950.0551-0.41740.11750.1486-0.16420.0427-0.08480.31420.10910.0814-0.0301-0.03070.2069-0.00060.09399.99876.68473.0311
24.18541.2507-1.49643.5783-2.12796.5444-0.1462-0.4468-0.5073-0.1127-0.0759-0.06380.48920.93790.22210.09230.1506-0.03760.45940.13160.242628.5639-5.5659-4.5194
33.44630.34881.12775.1564-0.58845.4894-0.10880.02610.44710.0519-0.13340.1903-0.789-0.24020.24220.12050.0583-0.05490.0977-0.09860.1742-10.484318.16645.2253
40000000000000000.2379-0.0146-0.05110.32710.12730.467321.88123.25-13.7207
50000000000000000.27790.0179-0.06310.44470.04750.346416.455215.3022-13.7367
60000000000000000.5526-0.01550.28270.80080.04420.8646-19.7372-0.815.1258
70000000000000000.470.102-0.18141.0106-0.14410.665729.710315.6222-6.4523
80000000000000000.97620.41060.18820.58210.49041.051225.8663-26.18634.1402
90000000000000000.62450.0856-0.18130.657-0.00370.94542.816-7.342113.1837
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 189
2X-RAY DIFFRACTION1A361 - 408
3X-RAY DIFFRACTION1A603
4X-RAY DIFFRACTION1A610 - 613
5X-RAY DIFFRACTION1A701 - 721
6X-RAY DIFFRACTION2A190 - 360
7X-RAY DIFFRACTION2A601
8X-RAY DIFFRACTION2A602
9X-RAY DIFFRACTION2A614 - 617
10X-RAY DIFFRACTION2A722 - 737
11X-RAY DIFFRACTION3A409 - 550
12X-RAY DIFFRACTION3A618 - 620
13X-RAY DIFFRACTION3A738 - 745
14X-RAY DIFFRACTION4A604
15X-RAY DIFFRACTION5A605
16X-RAY DIFFRACTION6A606
17X-RAY DIFFRACTION7A607
18X-RAY DIFFRACTION8A608
19X-RAY DIFFRACTION9A609

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る