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万見
- PDB-4j8c: Crystal structure of the dimerization domain of Hsc70-interacting... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j8c
タイトルCrystal structure of the dimerization domain of Hsc70-interacting protein
要素Hsc70-interacting protein
キーワードCHAPERONE / alpha helical dimer / Co-chaperone / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein refolding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / dATP binding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / Hsp70 protein binding / response to bacterium / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein dimerization activity / protein domain specific binding ...negative regulation of protein refolding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / dATP binding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / Hsp70 protein binding / response to bacterium / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein dimerization activity / protein domain specific binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3420 / Hsp70-interacting protein, N-terminal / Hsp70-interacting protein N N-terminal domain / STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Tetratricopeptide repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / TPR repeat region circular profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3420 / Hsp70-interacting protein, N-terminal / Hsp70-interacting protein N N-terminal domain / STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Tetratricopeptide repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Helix non-globular / Special / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Hsc70-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Li, Z. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure and function of Hip, an attenuator of the Hsp70 chaperone cycle.
著者: Li, Z. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22018年6月6日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hsc70-interacting protein
B: Hsc70-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7753
ポリマ－10,6832
非ポリマー921
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area5450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.775, 43.978, 32.211
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.440, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Hsc70-interacting protein / Hip / Protein FAM10A1 / Protein ST13 homolog


分子量: 5341.260 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-44 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fam10a1, Hip, St13 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) cod+ RIL / 参照: UniProt: P50503
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.52 Na-malonate, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.90004 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.90004 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.3 % / Av σ(I) over netI: 4.6 / 数: 94893 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / D res high: 1.493 Å / D res low: 43.895 Å / Num. obs: 12978 / % possible obs: 98.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
4.7243.999.710.0540.0547.1
3.344.7210010.050.057.4
2.733.3410010.0720.0727.2
2.362.7310010.0880.0887.3
2.112.3610010.110.117.4
1.932.1110010.1530.1537.4
1.781.9399.910.2270.2277.4
1.671.7899.810.2970.2977.3
1.571.6799.710.3750.3757.3
1.491.5792.410.5130.5137.2
反射解像度: 1.1→43.98 Å / Num. all: 32315 / Num. obs: 32315 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 7.173 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.1-1.163.50.32321623646400.32397.5
1.16-1.233.60.2352.71607644890.23599.8
1.23-1.313.60.173.71532342620.17100
1.31-1.423.60.1324.81425839460.132100
1.42-1.553.60.0876.91320336310.087100
1.55-1.743.60.0688.81200933060.068100
1.74-23.60.05410.91049929160.054100
2-2.463.70.03715.6921624620.037100
2.46-3.473.60.03515.2686318910.03598.2
3.47-43.983.10.0378.824027720.03771.2

-
位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
SHELX位相決定
SHELXモデル構築
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.1552 / WRfactor Rwork: 0.1298 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.9235 / SU B: 0.871 / SU ML: 0.019 / SU R Cruickshank DPI: 0.0321 / SU Rfree: 0.0325 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.032 / ESU R Free: 0.032 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1618 1598 5 %RANDOM
Rwork0.1349 ---
all0.1363 31136 --
obs0.1363 30476 97.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 51.78 Å2 / Biso mean: 14.8781 Å2 / Biso min: 4.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20.04 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数720 0 6 147 873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022852
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02650
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7221.9871155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96931575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8655109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.35821.79539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.44515170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.0671512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02975
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02183
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2660.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2190.2789
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.2451
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2443
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.320.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2170.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7571.5678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8381.5195
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1342850
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6733379
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2474.5304
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.99531833
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.7023147
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.97231475
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.127 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.166 117 -
Rwork0.18 2128 -
all-2245 -
obs--93.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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