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- PDB-4j82: Crystal structure of beta'-COP/Insig-2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j82
タイトルCrystal structure of beta'-COP/Insig-2 complex
要素
  • Coatomer subunit beta'
  • INSIG2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / beta propeller domain / dilysine motif / ER retrieval / vesicle trafficking
機能・相同性
機能・相同性情報


SREBP-SCAP complex retention in endoplasmic reticulum / SREBP-SCAP-Insig complex / cranial suture morphogenesis / negative regulation of steroid biosynthetic process / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPI vesicle coat / SREBP signaling pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization ...SREBP-SCAP complex retention in endoplasmic reticulum / SREBP-SCAP-Insig complex / cranial suture morphogenesis / negative regulation of steroid biosynthetic process / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPI vesicle coat / SREBP signaling pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular mRNA localization / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / oxysterol binding / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / middle ear morphogenesis / inner ear morphogenesis / triglyceride metabolic process / cholesterol biosynthetic process / roof of mouth development / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein sequestering activity / ubiquitin binding / intracellular protein transport / cellular response to insulin stimulus / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Insulin-induced protein family / Insulin-induced protein (INSIG) / Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller ...Insulin-induced protein family / Insulin-induced protein (INSIG) / Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit beta' / Insulin-induced gene 2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.461 Å
データ登録者Ma, W. / Goldberg, J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2013
タイトル: Rules for the recognition of dilysine retrieval motifs by coatomer.
著者: Ma, W. / Goldberg, J.
履歴
登録2013年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coatomer subunit beta'
B: Coatomer subunit beta'
C: INSIG2
D: INSIG2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8474
ポリマ－69,8474
非ポリマー00
水9,638535
1
A: Coatomer subunit beta'
C: INSIG2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9232
ポリマ－34,9232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area11760 Å2
手法PISA
2
B: Coatomer subunit beta'
D: INSIG2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9232
ポリマ－34,9232
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area11990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.056, 48.894, 76.027
Angle α, β, γ (deg.)88.83, 89.15, 62.91
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Coatomer subunit beta' / Beta'-coat protein / Beta'-COP


分子量: 34293.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P41811
#2: タンパク質・ペプチド INSIG2 / Insulin-induced gene 2 protein


分子量: 629.662 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 22-225 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y5U4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 535 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.07 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.461→76.01 Å / Num. all: 157300 / Num. obs: 102387 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 2.2

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.7.3_928) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.461→43.674 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2122 2020 1.97 %RANDOM
Rwork0.1686 ---
obs0.1695 102352 93.89 %-
all-135896 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.592 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4867 Å22.1337 Å21.4349 Å2
2---2.708 Å22.2599 Å2
3---2.2213 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.461→43.674 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4874 0 0 535 5409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065012
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.126834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3731771
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083754
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005867
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.461-1.49760.3754920.28535319X-RAY DIFFRACTION70
1.4976-1.53810.32961540.27597199X-RAY DIFFRACTION94
1.5381-1.58330.30231340.22937277X-RAY DIFFRACTION95
1.5833-1.63440.32491620.22387263X-RAY DIFFRACTION95
1.6344-1.69280.32361420.22737265X-RAY DIFFRACTION95
1.6928-1.76060.25251330.17177361X-RAY DIFFRACTION96
1.7606-1.84070.22811490.15727275X-RAY DIFFRACTION96
1.8407-1.93780.19871540.15497350X-RAY DIFFRACTION96
1.9378-2.05920.22581500.15397360X-RAY DIFFRACTION97
2.0592-2.21820.1961570.15867362X-RAY DIFFRACTION97
2.2182-2.44140.22051460.15817422X-RAY DIFFRACTION97
2.4414-2.79460.21221600.15987426X-RAY DIFFRACTION98
2.7946-3.52070.17751500.14937428X-RAY DIFFRACTION97
3.5207-43.69320.18011370.16657025X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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