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万見
- PDB-4j35: Molecular Engineering of Organophosphate Hydrolysis Activity from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j35
タイトルMolecular Engineering of Organophosphate Hydrolysis Activity from a Weak Promiscuous Lactonase Template
要素Phosphotriesterase, putative
キーワードHYDROLASE / Organophosphate Hydrolysis Activity / Molecular Engineering
機能・相同性
機能・相同性情報


lactonohydrolase activity / catabolic process / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phosphotriesterase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.783 Å
データ登録者Sterner, R. / Raushel, F. / Meier, M. / Rajendran, C. / Malisi, C. / Fox, N. / Schlee, S. / Barondeau, D. / Cker, B.H.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Molecular engineering of organophosphate hydrolysis activity from a weak promiscuous lactonase template.
著者: Meier, M.M. / Rajendran, C. / Malisi, C. / Fox, N.G. / Xu, C. / Schlee, S. / Barondeau, D.P. / Hocker, B. / Sterner, R. / Raushel, F.M.
履歴
登録2013年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotriesterase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8043
ポリマ－34,6861
非ポリマー1182
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Phosphotriesterase, putative
ヘテロ分子

A: Phosphotriesterase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6086
ポリマ－69,3722
非ポリマー2364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area3800 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area22230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.853, 61.853, 204.786
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Phosphotriesterase, putative


分子量: 34686.105 Da / 分子数: 1 / 変異: Y28L, D71N, Y97F, E101G, E179D, V235L, P274L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9RVU2
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.27 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.01 M NiCl2, 0.1 M Tris pH 8.5, 8% PEG MME 2000, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.783→47.464 Å / Num. obs: 44253 / % possible obs: 99.44 % / Observed criterion σ(F): 2.09 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.7.3_928) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.783→47.464 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 2.09 / 位相誤差: 22.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 2212 5 %
Rwork0.2013 --
obs0.2026 44253 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.488 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2605 Å20 Å2-0 Å2
2--0.2605 Å20 Å2
3----0.521 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.783→47.464 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2417 0 2 173 2592
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4773372
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.509880
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078384
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007447
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7828-1.82160.40381280.33712425X-RAY DIFFRACTION93
1.8216-1.86390.32091340.2912559X-RAY DIFFRACTION100
1.8639-1.91060.30171370.25692590X-RAY DIFFRACTION100
1.9106-1.96220.28631360.25872585X-RAY DIFFRACTION100
1.9622-2.020.28841360.22862614X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.08510.23781370.22022594X-RAY DIFFRACTION100
2.0851-2.15970.2531370.22392616X-RAY DIFFRACTION100
2.1597-2.24610.24221370.20732601X-RAY DIFFRACTION100
2.2461-2.34840.24861380.20152628X-RAY DIFFRACTION100
2.3484-2.47220.21031390.20052642X-RAY DIFFRACTION100
2.4722-2.6270.18031380.18642610X-RAY DIFFRACTION100
2.627-2.82990.28271400.21052657X-RAY DIFFRACTION100
2.8299-3.11460.24341380.22362643X-RAY DIFFRACTION100
3.1146-3.56520.27071420.2162695X-RAY DIFFRACTION100
3.5652-4.49120.18681420.17472713X-RAY DIFFRACTION100
4.4912-47.48050.18381530.17672869X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2371-0.0372-0.03170.29270.0620.86330.02460.003-0.1557-0.13540.1028-0.09130.14480.0467-0.02340.3934-0.19280.05260.2835-0.05910.2668-9.71713.719216.5841
20.2281-0.17380.35320.64190.28411.4458-0.0504-0.07360.07-0.08860.0518-0.0277-0.21490.0967-0.02240.3962-0.2370.05010.402-0.06170.2585-3.383231.112325.7441
31.02480.17980.10640.7595-0.06850.27840.00360.04030.1924-0.06340.04970.0903-0.12360.0413-0.02440.5412-0.23460.00350.30410.02660.2618-12.403737.201311.49
40.12850.06110.07920.3656-0.08810.27890.01180.0373-0.057-0.16630.12580.1012-0.05840.00730.08440.5332-0.2658-0.01970.36020.05040.3113-20.593923.96526.6264
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 2:91)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 92:169)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 170:226)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 227:323)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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