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- PDB-4j31: Crystal Structure of kynurenine 3-monooxygenase (KMO-396Prot) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j31
タイトルCrystal Structure of kynurenine 3-monooxygenase (KMO-396Prot)
要素Kynurenine 3-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Monooxygenase Kynuramine
機能・相同性
機能・相同性情報


Tryptophan catabolism / kynurenine 3-monooxygenase / kynurenine 3-monooxygenase activity / kynurenine metabolic process / anthranilate metabolic process / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-tryptophan / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / quinolinate biosynthetic process / L-tryptophan catabolic process / NAD+ metabolic process ...Tryptophan catabolism / kynurenine 3-monooxygenase / kynurenine 3-monooxygenase activity / kynurenine metabolic process / anthranilate metabolic process / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-tryptophan / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / quinolinate biosynthetic process / L-tryptophan catabolic process / NAD+ metabolic process / FAD binding / peroxisome / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial outer membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Kynurenine 3-monooxygenase / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Kynurenine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Amaral, M. / Levy, C. / Heyes, D.J. / Lafite, P. / Outeiro, T.F. / Giorgini, F. / Leys, D. / Scrutton, N.S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural basis of kynurenine 3-monooxygenase inhibition.
著者: Amaral, M. / Levy, C. / Heyes, D.J. / Lafite, P. / Outeiro, T.F. / Giorgini, F. / Leys, D. / Scrutton, N.S.
履歴
登録2013年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月24日Group: Data collection
改定 1.22013年5月1日Group: Database references
改定 1.32023年5月31日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine 3-monooxygenase
B: Kynurenine 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,1854
ポリマ－94,6142
非ポリマー1,5712
水4,378243
1
A: Kynurenine 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0932
ポリマ－47,3071
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Kynurenine 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0932
ポリマ－47,3071
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.940, 98.670, 85.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Kynurenine 3-monooxygenase / Biosynthesis of nicotinic acid protein 4 / Kynurenine 3-hydroxylase


分子量: 47307.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P38169, kynurenine 3-monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PROTEIN IS PROTEOLYTICALLY CLEAVED DURING PURIFICATION AT RESIDUE 396.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Crystals of Saccharomyces cerevisiae KMO ( KMO-396Prot) were obtained by mixing 200 nl of 14 mg/ml protein in 20 mM ammonium acetate, pH 7.0, 150 mM NaCl and 7 mM 2-mercaptoethanol (buffer A) ...詳細: Crystals of Saccharomyces cerevisiae KMO ( KMO-396Prot) were obtained by mixing 200 nl of 14 mg/ml protein in 20 mM ammonium acetate, pH 7.0, 150 mM NaCl and 7 mM 2-mercaptoethanol (buffer A) with 200 nl of a reservoir solution containing 0.1 M sodium acetate, pH 5.5, and 35 % isopropanol. , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→38.7 Å / Num. all: 375112 / Num. obs: 37315 / Biso Wilson estimate: 42.18 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
GDAデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→38.69 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 1838 5.01 %
Rwork0.1986 --
obs0.2009 36691 98.32 %
all-36692 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 112.32 Å2 / Biso mean: 33.2899 Å2 / Biso min: 5.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→38.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5892 0 106 243 6241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026125
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5778276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021049
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7922296
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3966-2.46140.36321560.28822556271294
2.4614-2.53380.37281250.28192658278398
2.5338-2.61560.32851410.26112668280998
2.6156-2.70910.29121510.24892652280399
2.7091-2.81750.31811410.24132701284298
2.8175-2.94570.30471140.23662703281799
2.9457-3.10090.30181230.23312707283099
3.1009-3.29510.25791430.2242671281499
3.2951-3.54940.26041310.19842707283899
3.5494-3.90630.23131510.1822707285899
3.9063-4.47080.17461430.1622696283999
4.4708-5.62990.19751450.16452706285199
5.6299-38.69540.21611740.17232721289598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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