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- PDB-4j1y: The X-ray crystal structure of human complement protease C1s zymogen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j1y
タイトルThe X-ray crystal structure of human complement protease C1s zymogen
要素Complement C1s subcomponent
キーワードHYDROLASE / C4 / C2 / Hydrolysis / Extracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis ...complement subcomponent C_overbar_1s_ / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C1s subcomponent
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6645 Å
データ登録者Perry, A.J. / Wijeyewickrema, L.C. / Wilmann, P.G. / Gunzburg, M.J. / D'Andrea, L. / Irving, J.A. / Pang, S.S. / Duncan, R.C. / Wilce, J.A. / Whisstock, J.C. / Pike, R.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: A Molecular Switch Governs the Interaction between the Human Complement Protease C1s and Its Substrate, Complement C4.
著者: Perry, A.J. / Wijeyewickrema, L.C. / Wilmann, P.G. / Gunzburg, M.J. / D'Andrea, L. / Irving, J.A. / Pang, S.S. / Duncan, R.C. / Wilce, J.A. / Whisstock, J.C. / Pike, R.N.
履歴
登録2013年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月1日Group: Database references
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32013年7月3日Group: Structure summary
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C1s subcomponent
B: Complement C1s subcomponent


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5332
ポリマ－87,5332
非ポリマー00
水73941
1
A: Complement C1s subcomponent


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7661
ポリマ－43,7661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Complement C1s subcomponent


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7661
ポリマ－43,7661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Complement C1s subcomponent

B: Complement C1s subcomponent


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5332
ポリマ－87,5332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_455x-1/2,y+1/2,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area35810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.890, 158.900, 78.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Complement C1s subcomponent / C1 esterase / Complement component 1 subcomponent s / Complement C1s subcomponent heavy chain / ...C1 esterase / Complement component 1 subcomponent s / Complement C1s subcomponent heavy chain / Complement C1s subcomponent light chain


分子量: 43766.457 Da / 分子数: 2 / 断片: CCP1-CCP2-SPz (UNP Residues 292-698) / 変異: Q436A, I438A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1S / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Star(DE3)pLysS
参照: UniProt: P09871, complement subcomponent C_overbar_1s_
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 18% PEG 3350, 0.2M potassium nitrate., pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953695 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月29日 / 詳細: Silicon mirrors (adaptive and U-bent)
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator (Si111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953695 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→63.81 Å / Num. all: 27247 / Num. obs: 27108 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 73.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.66-2.739.31.1252.51957197.8
2.66-63.8112.20.09320.627108199.4
11.92-63.8110.60.0448.9345197

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
BALBES/ MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1048)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ELV

1elv


解像度: 2.6645→54.273 Å / SU ML: 0.33 / 位相誤差: 29.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2588 1361 5.02 %RANDOM
Rwork0.2005 ---
all0.2034 27108 --
obs0.2034 27096 99.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6645→54.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5581 0 0 41 5622
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115790
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5247886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1282060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088844
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081039
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6645-2.75970.33961100.28442504X-RAY DIFFRACTION98
2.7597-2.87020.32541260.26112583X-RAY DIFFRACTION100
2.8702-3.00080.32451320.24532550X-RAY DIFFRACTION100
3.0008-3.1590.32871360.24012536X-RAY DIFFRACTION100
3.159-3.35690.2921390.23072570X-RAY DIFFRACTION100
3.3569-3.61610.30971400.21432546X-RAY DIFFRACTION99
3.6161-3.97990.27911200.19532525X-RAY DIFFRACTION98
3.9799-4.55550.21961470.17162598X-RAY DIFFRACTION100
4.5555-5.73850.20871470.16422612X-RAY DIFFRACTION100
5.7385-54.28430.24151640.19582711X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3687-2.29652.22214.8685-2.37782.0542-0.5006-0.31790.5330.41730.2192-1.6825-0.1267-0.1930.33720.94090.06390.01140.68930.03531.1838149.126152.3254106.1252
22.4882-3.92820.90368.5131-1.84280.62650.04020.03910.32380.2687-0.1342-0.7210.0075-0.09450.06220.7919-0.02220.00160.74440.01780.9896158.381523.9648107.6407
32.23860.0730.06175.2480.5751.92380.01890.3148-0.0524-0.83280.0105-0.7728-0.09650.2521-0.01060.74460.01490.17780.51990.0010.7649173.1234-15.608497.507
43.7751-1.25621.53025.1483-0.19341.71230.18890.37880.8278-1.1094-0.23-0.1643-0.32310.1578-0.05711.20730.17720.30420.6896-0.09050.7991227.189-49.20286.9128
53.408-3.9650.3834.111-0.4248-0.52650.38880.47030.1531-0.7121-0.62840.2235-0.0838-0.03550.1990.99920.0480.05080.7340.06220.9478216.8529-37.114894.0556
66.438-3.0479-1.32413.967-0.22962.21780.65610.80470.4085-2.1337-0.88320.46490.22630.07190.26061.37640.1356-0.15060.87410.08081.0533207.4295-13.169187.7064
73.1335-4.0541.98948.9285-0.561.81850.10890.16890.752-1.7565-0.479-0.5357-0.01540.02430.10331.16220.0763-0.03520.85430.09821.2916205.1717-0.590290.279
85.34661.27392.13783.56960.37832.23780.1677-1.17480.87540.5691-0.89162.1738-0.0476-1.03340.61421.0267-0.05230.09771.0573-0.23021.795197.950816.3868107.7617
90.88350.13510.93840.06360.42333.6996-0.4561.00510.3752-0.8298-0.0931.1527-1.90380.98390.40611.4148-0.1624-0.39270.64670.16961.5171205.365519.056592.1349
102.74765.21041.52232.04492.67735.6984-0.7732-0.11581.74890.142-0.24141.0415-1.5414-0.69850.74861.37670.1713-0.50990.90610.09862.3813193.078628.106697.6416
113.6419-0.37580.20523.24420.64714.8775-0.1225-0.05540.8912-1.5414-0.25271.2448-0.5983-0.3707-0.02491.22570.0145-0.38950.75520.00651.7336204.542325.257999.058
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 292 through 331 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 332 through 439 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 440 through 684 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 292 through 315 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 316 through 370 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 371 through 407 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 408 through 445 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 446 through 540 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 541 through 569 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 570 through 594 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 595 through 683 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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