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- PDB-4j0r: Crystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j0r
タイトルCrystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in complex with a 3,5-dimethylisoxazol ligand
要素Bromodomain-containing protein 4BRD4
キーワードSIGNALING PROTEIN / BRD4 (BRD4) / Bromodomain containing protein 4 / CAP / HUNK1 / MCAP / Mitotic chromosome associated protein / Isoxazole (イソオキサゾール) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / p53 binding / 染色体 / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / クロマチンリモデリング / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1H2 / IODIDE ION / BRD4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Qi, J. / Felletar, I. / Hewings, D.S. / von Delft, F. / Conway, S.J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. ...Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Qi, J. / Felletar, I. / Hewings, D.S. / von Delft, F. / Conway, S.J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Optimization of 3,5-dimethylisoxazole derivatives as potent bromodomain ligands.
著者: Hewings, D.S. / Fedorov, O. / Filippakopoulos, P. / Martin, S. / Picaud, S. / Tumber, A. / Wells, C. / Olcina, M.M. / Freeman, K. / Gill, A. / Ritchie, A.J. / Sheppard, D.W. / Russell, A.J. / ...著者: Hewings, D.S. / Fedorov, O. / Filippakopoulos, P. / Martin, S. / Picaud, S. / Tumber, A. / Wells, C. / Olcina, M.M. / Freeman, K. / Gill, A. / Ritchie, A.J. / Sheppard, D.W. / Russell, A.J. / Hammond, E.M. / Knapp, S. / Brennan, P.E. / Conway, S.J.
履歴
登録2013年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7707
ポリマ－15,0991
非ポリマー6716
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.595, 42.856, 79.435
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / BRD4 / Protein HUNK1


分子量: 15099.380 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 44-168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-1H2 / 3-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)-5-[(R)-hydroxy(phenyl)methyl]phenol


分子量: 295.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17NO3
#4: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M NaI, 20% PEG3350, 10% EtGly, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.6 % / Av σ(I) over netI: 6.3 / 数: 66390 / Rsym value: 0.119 / D res high: 1.72 Å / D res low: 19.455 Å / Num. obs: 14500 / % possible obs: 99.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
5.4419.4598.110.0380.0384.1
3.855.4499.810.0410.0414.5
3.143.8599.910.0520.0524.6
2.723.1499.910.0820.0824.6
2.432.7299.910.120.124.6
2.222.4399.810.1580.1584.6
2.062.2299.510.2070.2074.6
1.922.0699.110.3330.3334.6
1.811.9299.310.5210.5214.6
1.721.819910.7660.7664.5
反射解像度: 1.72→19.455 Å / Num. all: 14573 / Num. obs: 14500 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.72-1.814.50.7661934120560.76699
1.81-1.924.60.5211.5898319720.52199.3
1.92-2.064.60.3332.3844118340.33399.1
2.06-2.224.60.2073.8798717250.20799.5
2.22-2.434.60.1585739115980.15899.8
2.43-2.724.60.126.6685514750.1299.9
2.72-3.144.60.0829.4604213020.08299.9
3.14-3.854.60.05213.8520011320.05299.9
3.85-5.444.50.04116.839878820.04199.8
5.44-19.4554.10.03818.321635240.03898.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å19.45 Å
Translation3.5 Å19.45 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OSS

2oss


解像度: 1.72→19.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / WRfactor Rfree: 0.1944 / WRfactor Rwork: 0.1368 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8793 / SU B: 4.303 / SU ML: 0.076 / SU R Cruickshank DPI: 0.1062 / SU Rfree: 0.1181 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2201 727 5 %RANDOM
Rwork0.1564 ---
all0.1596 14576 --
obs0.1596 14452 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.67 Å2 / Biso mean: 16.931 Å2 / Biso min: 5.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å20 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→19.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1052 0 39 188 1279
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.021124
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02778
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5611.9991525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95231908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3375128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.37925.76952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.17715194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.725153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02209
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded16.76251
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.764 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 53 -
Rwork0.267 885 -
all-938 -
obs--98.74 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.1954 Å / Origin y: 24.9062 Å / Origin z: 9.5131 Å
111213212223313233
T0.0272 Å20.0027 Å2-0.0065 Å2-0.0349 Å2-0.0018 Å2--0.0335 Å2
L0.0328 °20.0801 °20.0413 °2-0.244 °20.0812 °2--0.4308 °2
S-0.0116 Å °-0.0009 Å °0.0111 Å °0.0063 Å °-0.0157 Å °0.0269 Å °-0.0208 Å °0.0097 Å °0.0273 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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