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- PDB-4iyr: Crystal structure of full-length caspase-6 zymogen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iyr
タイトルCrystal structure of full-length caspase-6 zymogen
要素Caspase-6
キーワードHYDROLASE / caspase fold / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.697 Å
データ登録者Cao, Q. / Wang, X.-J. / Li, L.-F. / Su, X.-D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: The regulatory mechanism of the caspase 6 pro-domain revealed by crystal structure and biochemical assays.
著者: Cao, Q. / Wang, X.J. / Li, L.F. / Su, X.D.
履歴
登録2013年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-6
B: Caspase-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3052
ポリマ－69,3052
非ポリマー00
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area17630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.062, 158.062, 126.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 34652.438 Da / 分子数: 2 / 変異: H121A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.99 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1M KH2PO4, 0.1M NaH2PO4, 0.1M Bis-tris, 1.75M NaCl, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.697→50 Å / Num. all: 22399 / Num. obs: 21861 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 50.69 Å2 / Rsym value: 0.088

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.automr: 1.6.1_357)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.6.1_357位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NR2

3nr2


解像度: 2.697→33.545 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.98 / FOM work R set: 0.8487 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2313 1116 5.13 %
Rwork0.18 --
obs0.1825 21743 96.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.328 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 159.73 Å2 / Biso mean: 48.8145 Å2 / Biso min: 16.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9376 Å2-0 Å20 Å2
2---2.9376 Å2-0 Å2
3---5.8751 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.697→33.545 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3348 0 0 21 3369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083423
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1144630
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076525
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004586
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4411181
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6971-2.81980.31781580.24282504266296
2.8198-2.96830.27431520.21562549270198
2.9683-3.15420.24471560.19622582273899
3.1542-3.39750.25781390.1832593273298
3.3975-3.7390.18371270.15362596272398
3.739-4.27910.18381320.14452588272097
4.2791-5.38760.18231280.14642612274097
5.3876-33.5480.26961240.21552603272792
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9778-0.0583-0.05720.248-0.6121.7959-0.1062-0.2351-0.2740.1815-0.00580.04260.1093-0.2730.06930.1726-0.01770.05820.15730.04110.18740.7532-27.729752.4517
21.18860.4385-0.0471.8883-0.32171.263-0.02990.08070.1257-0.1008-0.08370.05670.095-0.2440.10530.12530.00540.00010.14170.00560.135-1.5993-21.725739.1884
31.35040.4003-0.69940.9581-0.15520.4841-0.14150.26220.2038-0.25860.1526-0.1274-0.10620.0987-0.070.21950.00580.09950.30620.01740.26319.6212-9.976728.897
41.59280.1632-0.56280.8307-0.03281.3858-0.1070.1218-0.4663-0.19320.0689-0.3105-0.00690.11470.06750.25130.02350.10350.2298-0.00280.309618.9352-24.165731.6622
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 32:173)A32 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 187:291)A187 - 291
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 32:163)B32 - 163
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 200:292)B200 - 292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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