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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ivg
タイトルCrystal structure of mitochondrial Hsp90 (TRAP1) NTD-Middle domain dimer with AMPPNP
要素TNF receptor-associated protein 1
キーワードCHAPERONE / ATPASE / ATP BINDING / MITOCHONDRIA
機能・相同性
機能・相同性情報


Citric acid cycle (TCA cycle) / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / mitochondrial inner membrane / calcium ion binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold ...HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Heat shock protein 75 kDa, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.749 Å
データ登録者Partridge, J.R. / Lavery, L.A. / Agard, D.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Structural asymmetry in the closed state of mitochondrial Hsp90 (TRAP1) supports a two-step ATP hydrolysis mechanism.
著者: Lavery, L.A. / Partridge, J.R. / Ramelot, T.A. / Elnatan, D. / Kennedy, M.A. / Agard, D.A.
履歴
登録2013年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月27日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5724
ポリマ－73,9471
非ポリマー6253
水6,197344
1
A: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子

A: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,1458
ポリマ－147,8942
非ポリマー1,2516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area43550 Å2
手法PISA
2
A: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子

A: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子

A: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子

A: TNF receptor-associated protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,29016
ポリマ－295,7884
非ポリマー2,50212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation4_554x,-y,-z-11
Buried area22820 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area82520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.146, 94.509, 155.456
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1081-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated protein 1 / Trap1 protein


分子量: 73946.906 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 73-719 / 変異: G566A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: trap1 / プラスミド: PET151/D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL / 参照: UniProt: A8WFV1
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Sodium Phosphate monobasic monohydrate pH 6.5, 12% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月14日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 63508 / Num. obs: 63000 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 29.76 Å2
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.44 / % possible all: 94.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1214)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.749→29.546 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 2000 3.17 %
Rwork0.1886 --
obs0.1891 63000 99.22 %
all-63495 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.749→29.546 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3847 0 37 344 4228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083998
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1175403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.531503
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004689
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7494-1.79320.38691320.33554026X-RAY DIFFRACTION92
1.7932-1.84160.27821380.29754203X-RAY DIFFRACTION97
1.8416-1.89580.28961420.264344X-RAY DIFFRACTION100
1.8958-1.9570.28211430.26494337X-RAY DIFFRACTION100
1.957-2.02690.24941420.21974348X-RAY DIFFRACTION100
2.0269-2.10810.24361430.21424367X-RAY DIFFRACTION100
2.1081-2.2040.22131430.20194339X-RAY DIFFRACTION100
2.204-2.32010.24921420.21074370X-RAY DIFFRACTION100
2.3201-2.46540.20161440.18734384X-RAY DIFFRACTION100
2.4654-2.65570.21451440.19144402X-RAY DIFFRACTION100
2.6557-2.92270.20771430.18534373X-RAY DIFFRACTION100
2.9227-3.34510.22031460.18254445X-RAY DIFFRACTION100
3.3451-4.21250.1631460.16634449X-RAY DIFFRACTION100
4.2125-29.54980.16811520.1674614X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.682-0.9303-0.21942.6375-0.20323.6309-0.3815-0.2318-0.22090.8950.2704-0.32220.2738-0.16820.12330.68090.145-0.14650.39830.02790.36518.057-15.6822-19.8535
22.1416-0.53030.06832.83810.30542.9286-0.1127-0.1827-0.14750.59770.11920.34530.2289-0.1899-0.00970.30890.06530.11860.21770.01580.2566-16.94569.1474-28.98
31.14690.12231.17263.2781.4565.002-0.11240.11180.0856-0.33010.05050.0689-0.2018-0.04480.030.2101-0.00750.05930.21680.03020.2767-18.7175-5.2438-54.5394
43.6843-1.1426-0.00912.94511.30196.80390.15420.3874-0.3333-0.7476-0.03190.10490.1622-0.0543-0.09650.5142-0.01790.05040.31520.0250.2754-13.0236-19.6814-79.5858
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 85:108)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 109:309)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 310:449)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 450:568)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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