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万見
- PDB-4ium: Equine arteritis virus papain-like protease 2 (PLP2) covalently b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ium
タイトルEquine arteritis virus papain-like protease 2 (PLP2) covalently bound to ubiquitin
要素
  • Ubiquitin
  • papain-like protease 2
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / viral ovarian tumor domain (OTU) protease / deubiquitinase / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type exopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / RNA nuclease activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway ...serine-type exopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / RNA nuclease activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR2 signaling / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Stabilization of p53 / Regulation of TNFR1 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of FGFR4 signaling / Hedgehog ligand biogenesis
類似検索 - 分子機能
Cathepsin B; Chain A - #160 / Protein of unknown function DUF3756 / Equine arteritis virus, non-structural protein 1 / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab / Nidovirus helicase, RING/Ubox like zinc-binding domain / Protein of unknown function (DUF3756) / Papain-like auto-proteinase / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab ...Cathepsin B; Chain A - #160 / Protein of unknown function DUF3756 / Equine arteritis virus, non-structural protein 1 / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab / Nidovirus helicase, RING/Ubox like zinc-binding domain / Protein of unknown function (DUF3756) / Papain-like auto-proteinase / Nsp2, transmembrane domain / Replicase polyprotein 1ab / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nonstructural protein 10, zinc-binding domain, arterivirus / NSP11, NendoU domain, arterivirus / NSP11, N-terminal, arterivirus / PRRSV nonstructural protein 11 N-terminal domain / Arteriviridae zinc-binding (AV ZBD) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain / Arterivirus Nsp2, peptidase C33 / Equine arteritis virus peptidase S32 / Serine protease, chymotrypsin-like serine protease, C-terminal / Arterivirus NSP4 peptidase domain / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain / Arterivirus nonstructural protein 7 alpha / Arterivirus nsp7 alpha superfamily / Equine arterivirus Nsp2-type cysteine proteinase / Equine arteritis virus serine endopeptidase S32 / Arterivirus nonstructural protein 7 alpha / Arterivirus nsp4 proteinase domain profile. / Arterivirus nsp2 cysteine protease (AV CP) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease alpha (PCPalpha) domain profile. / Arterivirus papain-like cysteine protease beta (PCPbeta) domain profile. / Viral (Superfamily 1) RNA helicase / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Arterivirus Nsp11 N-terminal/Coronavirus NSP15 middle domain / Arterivirus Nsp11 N-terminal/coronavirus NSP15 middle (AV-Nsp11N/CoV-Nsp15M) domain profile. / Nidoviral uridylate-specific endoribonuclease (NendoU) domain profile. / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain / Nidovirus RdRp-associated nucleotidyl transferase (NiRAN) domain profile. / Endoribonuclease EndoU-like / NendoU domain, nidovirus / Coronavirus replicase NSP15, uridylate-specific endoribonuclease / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Ubiquitin-like domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Replicase polyprotein 1ab
類似検索 - 構成要素
生物種Equine arteritis virus (ウマ動脈炎ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Bailey-Elkin, B.A. / James, T.W. / Mark, B.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Deubiquitinase function of arterivirus papain-like protease 2 suppresses the innate immune response in infected host cells.
著者: van Kasteren, P.B. / Bailey-Elkin, B.A. / James, T.W. / Ninaber, D.K. / Beugeling, C. / Khajehpour, M. / Snijder, E.J. / Mark, B.L. / Kikkert, M.
履歴
登録2013年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Database references
改定 1.22013年3月20日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: papain-like protease 2
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0455
ポリマ－23,7952
非ポリマー2503
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.320, 62.040, 84.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 papain-like protease 2


分子量: 15234.333 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 261-392 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Equine arteritis virus (ウマ動脈炎ウイルス)
遺伝子: rep, 1a-1b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19811, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8560.874 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-75 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 100 mM MES, pH 6.2, 18% PEG20000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1.28243, 1.28289, 1.27347
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月29日
詳細: Vertical Focusing Mirror: ultra-low expansion (ULE) titanium silicate flat mirror with Pt, uncoated, and Pd strips
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.282431
21.282891
31.273471
反射解像度: 1.45→31.11 Å / Num. all: 36356 / Num. obs: 36344 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル解像度: 1.45→1.53 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.205 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / Num. unique all: 5029 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
PHENIX(phenix.autosol: 1.7.1_743))モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.45→31.02 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.05 / 位相誤差: 17.33 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1781 1994 5.51 %RANDOM
Rwork0.1602 ---
obs0.1612 36216 99.55 %-
all-36344 --
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.83 Å2 / ksol: 0.413 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.6234 Å20 Å2-0 Å2
2--5.8156 Å20 Å2
3----2.1922 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→31.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1531 0 13 260 1804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121606
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4132182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.682608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077248
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009283
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.48630.31671340.27632289X-RAY DIFFRACTION95
1.4863-1.52640.2471400.21962391X-RAY DIFFRACTION99
1.5264-1.57140.20441390.18672400X-RAY DIFFRACTION100
1.5714-1.62210.21421430.16642438X-RAY DIFFRACTION100
1.6221-1.680.20141400.16132422X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.74730.18331420.15552451X-RAY DIFFRACTION100
1.7473-1.82680.18921420.15342431X-RAY DIFFRACTION100
1.8268-1.92310.16761410.15222426X-RAY DIFFRACTION100
1.9231-2.04360.16121420.15162427X-RAY DIFFRACTION100
2.0436-2.20130.18781430.14432451X-RAY DIFFRACTION100
2.2013-2.42280.14771440.14852480X-RAY DIFFRACTION100
2.4228-2.77320.16041440.14762471X-RAY DIFFRACTION100
2.7732-3.49320.16351470.15522520X-RAY DIFFRACTION100
3.4932-31.02710.18251530.16672625X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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