[日本語] English
万見
- PDB-4itc: Crystal Structure Analysis of the K1 Cleaved Adhesin domain of Ly... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4itc
タイトルCrystal Structure Analysis of the K1 Cleaved Adhesin domain of Lys-gingipain (Kgp) from Porphyromonas gingivalis W83
要素Lys-gingipain W83
キーワードHYDROLASE / beta sandwich / cleaved adhesin family / lys-gingipain / hemagglutinin domain / cell invasion / Cysteine Protease / Calcium Binding / Membrane surface
機能・相同性
機能・相同性情報


gingipain K / hemolysis in another organism / cysteine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cleaved adhesin / Peptidase C25, gingipain, C-terminal / Cleaved Adhesin Domain / Domain of unknown function (DUF2436) / Peptidase C25, Ig-like domain / Gingipain propeptide / Gingipain, N-terminal superfamily / Gingipain propeptide superfamily / Gingipain, N-terminal / Peptidase family C25, C terminal ig-like domain ...Cleaved adhesin / Peptidase C25, gingipain, C-terminal / Cleaved Adhesin Domain / Domain of unknown function (DUF2436) / Peptidase C25, Ig-like domain / Gingipain propeptide / Gingipain, N-terminal superfamily / Gingipain propeptide superfamily / Gingipain, N-terminal / Peptidase family C25, C terminal ig-like domain / Propeptide_C25 / Gingipain / Peptidase family C25 / Caspase-like domain superfamily / Jelly Rolls - #200 / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANIDINE / Lys-gingipain W83
類似検索 - 構成要素
生物種Porphyromonas gingivalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Ganuelas, L.A. / Li, N. / Hunter, N. / Collyer, C.A.
引用ジャーナル: Eur J Microbiol Immunol (Bp) / 年: 2013
タイトル: The lysine gingipain adhesin domains from Porphyromonas gingivalis interact with erythrocytes and albumin: Structures correlate to function.
著者: Ganuelas, L.A. / Li, N. / Yun, P. / Hunter, N. / Collyer, C.A.
履歴
登録2013年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lys-gingipain W83
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9918
ポリマ－18,5491
非ポリマー4427
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.034, 33.321, 67.245
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Lys-gingipain W83 / Lysine specific cysteine protease / Lysine-specific cysteine proteinase / Porphypain / PrtK48 / Lys- ...Lysine specific cysteine protease / Lysine-specific cysteine proteinase / Porphypain / PrtK48 / Lys-gingipain catalytic subunit / 39 kDa adhesin / PrtK39 / 15 kDa adhesin / PrtK15 / 44 kDa adhesin / PrtK44


分子量: 18549.400 Da / 分子数: 1 / 断片: K1 Cleaved Adhesin Domain, residues 982-1154 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GST tag removed
由来: (組換発現) Porphyromonas gingivalis (バクテリア)
株: W83 / 遺伝子: kgp, prtK, prtP / プラスミド: pGEX-5X-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q51817, gingipain K
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GAI / GUANIDINE / グアニジン


分子量: 59.070 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH5N3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 40 mM KH2PO4, 20% (v/v) glycerol, 16% (w/v) PEG 8000, 1 M guanidine hydrochloride, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月8日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. all: 22038 / Num. obs: 22016 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.55-1.614.70.3424.17321731.015100
1.61-1.674.70.2765.02721810.978100
1.67-1.754.70.2186.85721841.01100
1.75-1.844.80.1628.57721760.986100
1.84-1.954.80.12112.02321931.044100
1.95-2.14.80.10212.02422040.93399.8
2.1-2.324.80.08915.22421740.97499.9
2.32-2.654.70.06221.53422271.03999.9
2.65-3.344.70.03634.33622271.02100
3.34-504.80.02745.92522771.01299.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 44.47 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.6 Å33.13 Å
Translation2.6 Å33.13 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3M1H

3m1h


解像度: 1.55→24.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.1967 / WRfactor Rwork: 0.1681 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8973 / SU B: 1.254 / SU ML: 0.046 / SU R Cruickshank DPI: 0.0751 / SU Rfree: 0.0756 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.076 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: Conjugate gradient method
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1814 1000 4.8 %RANDOM
Rwork0.1533 ---
obs0.1546 20886 99.25 %-
all-21043 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 45.51 Å2 / Biso mean: 14.3556 Å2 / Biso min: 6.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20.07 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→24.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1244 0 26 123 1393
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191360
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021182
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.591.941863
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7832712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5465183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.37525.25459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.15615176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.081153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2199
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211670
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02350
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 75 -
Rwork0.186 1466 -
all-1541 -
obs-1500 95.12 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る