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万見
- PDB-4is3: Crystal structure of a 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (BaiA2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4is3
タイトルCrystal structure of a 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (BaiA2) associated with secondary bile acid synthesis from Clostridium scindens VPI12708 in complex with a putative NAD(+)-OH- adduct at 2.0 A resolution
要素Bile acid 3-alpha hydroxysteroid dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD(P)-binding Rossmann-fold domains / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


3alpha-hydroxy bile acid-CoA-ester 3-dehydrogenase / 3alpha-hydroxy bile acid-CoA-ester 3-dehydrogenase activity / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / bile acid catabolic process / bile acid biosynthetic process / response to bile acid / bile acid metabolic process / bile acid binding / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD+ binding ...3alpha-hydroxy bile acid-CoA-ester 3-dehydrogenase / 3alpha-hydroxy bile acid-CoA-ester 3-dehydrogenase activity / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / bile acid catabolic process / bile acid biosynthetic process / response to bile acid / bile acid metabolic process / bile acid binding / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD+ binding / protein homotetramerization / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Unknown ligand / 3alpha-hydroxy bile acid-CoA-ester 3-dehydrogenase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium scindens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (BaiA2) associated with secondary bile acid synthesis from Clostridium scindens VPI12708 in complex with a putative NAD(+)-OH- ...タイトル: Crystal structure of a 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (BaiA2) associated with secondary bile acid synthesis from Clostridium scindens VPI12708 in complex with a putative NAD(+)-OH- adduct at 2.0 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile acid 3-alpha hydroxysteroid dehydrogenase
B: Bile acid 3-alpha hydroxysteroid dehydrogenase
C: Bile acid 3-alpha hydroxysteroid dehydrogenase
D: Bile acid 3-alpha hydroxysteroid dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,15114
ポリマ－117,3804
非ポリマー2,77210
水13,529751
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17800 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area33460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.512, 92.891, 82.915
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Bile acid 3-alpha hydroxysteroid dehydrogenase


分子量: 29344.883 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium scindens (バクテリア)
株: VPI 12708
解説: The source organism was previously designated Eubacterium sp. (strain VPI 12708).
遺伝子: baiA, BAIA2 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: P19337
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 751 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 1-249) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M tris hydrochloride pH 8.5, 30% polyethylene glycol 4000, 0.2M sodium acetate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162, 0.97936, 0.97919
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月14日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979361
30.979191
反射解像度: 2→29.007 Å / Num. obs: 68376 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 25.317 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2-2.053.60.6492.316415460688.9
2.05-2.113.80.5153.118414488696.9
2.11-2.173.80.4243.618140479797.3
2.17-2.233.80.374.217593462897.3
2.23-2.313.80.3025.117317453397.4
2.31-2.393.80.2525.916546433697.4
2.39-2.483.80.2087.116173422697.7
2.48-2.583.80.178815587406597.7
2.58-2.693.80.1449.814980390197.9
2.69-2.823.80.11611.514408377098.2
2.82-2.983.80.09314.113707358098.3
2.98-3.163.80.07816.312869337198.5
3.16-3.383.80.06519.412173320298.7
3.38-3.653.80.04924.311254296698.4
3.65-3.993.80.0442810359273598.8
3.99-4.473.80.04131.79304247798.1
4.47-5.163.80.03933.68295218998.6
5.16-6.323.80.04431.37086187198.9
6.32-8.933.80.04434.35450145299
8.93-29.013.60.03539.7284678595.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJanuary 30, 2009データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.007 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9531 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9376 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT (AUTONCS). 5. ACETATE (ACT) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WAS MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. ADDITIONAL ELECTRON DENSITY ADJACENT TO THE C6N ATOM OF THE NAD NICOTINAMIDE RING WAS MODELED AS AN UNKNOWN LIGAND (UNL). QUANTUM MECHANICAL CALCULATIONS SUGGEST THAT THE NAD AND UNL MAY COMPRISE AN NAD(+)-HYDROXIDE ADDUCT. FOR SIMPLICITY, THE UNL WAS MODELED AT FULL OCCUPANCY. THE PLANARITY RESTRAINTS ON THE NAD NICOTINAMIDE RING WERE RELAXED TO MODEL THE DISTORTION OF THE NICOTINAMIDE RING NEAR THE UNL EVIDENT IN THE ELECTRON DENSITY MAPS. THE BOND LENGTH AND ANGLE RESTRAINTS WERE NOT ADJUSTED IN THIS MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 3444 5.04 %RANDOM
Rwork0.1519 ---
obs0.1534 68331 97.36 %-
原子変位パラメータBiso max: 113.08 Å2 / Biso mean: 30.2578 Å2 / Biso min: 13.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.151 Å20 Å2-2.0607 Å2
2---0.1745 Å20 Å2
3----6.9766 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.216 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.007 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7440 0 188 751 8379
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3753SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes206HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1232HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7947HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1099SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact10016SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7947HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10841HARMONIC21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.73
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2384 238 4.95 %
Rwork0.2095 4569 -
all0.211 4807 -
obs--97.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6193-0.0609-0.10550.8809-0.20310.5392-0.0364-0.032-0.1507-0.02830.07240.16810.0557-0.0727-0.0359-0.0904-0.01860.0076-0.04920.00730.0355-0.67175.027319.9
20.8002-0.13010.06310.6614-0.04320.3818-0.0478-0.02050.08380.03060.02980.0985-0.0388-0.03710.018-0.0620.00910.0075-0.0262-0.0043-0.01070.711637.436221.8646
31.03720.22220.01550.5938-0.09120.2572-0.02110.02150.0455-0.02590.0322-0.088-0.04640.0119-0.011-0.05880.00050.0076-0.02380.0035-0.022330.692635.425615.1882
41.21640.09660.00121.04150.05890.6049-0.0256-0.0831-0.35940.07920.0117-0.24450.06530.0650.0139-0.12750.0083-0.0073-0.08710.04290.061629.60754.314725.7596
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1 - 301}A1 - 301
2X-RAY DIFFRACTION2{B|1 - 301}B1 - 301
3X-RAY DIFFRACTION3{C|0 - 300}C0 - 300
4X-RAY DIFFRACTION4{D|1 - 300}D1 - 300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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