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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4il7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of A223 C-terminal domain, a structural protein from sulfolobus turreted icosahedral virus (STIV) | ||||||
要素 | Putative uncharacterized protein | ||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / partial jelly roll fold / hypothetical protein / C381 and B345 / Viral Capsid (カプシド) | ||||||
機能・相同性 | Jelly Rolls - #1300 / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta / Uncharacterized protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Sulfolobus turreted icosahedral virus (ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å | ||||||
データ登録者 | Sendamarai, A.K. / Lawrence, C.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013 タイトル: Atomic structure of the 75 MDa extremophile Sulfolobus turreted icosahedral virus determined by CryoEM and X-ray crystallography. 著者: David Veesler / Thiam-Seng Ng / Anoop K Sendamarai / Brian J Eilers / C Martin Lawrence / Shee-Mei Lok / Mark J Young / John E Johnson / Chi-yu Fu / 要旨: Sulfolobus turreted icosahedral virus (STIV) was isolated in acidic hot springs where it infects the archeon Sulfolobus solfataricus. We determined the STIV structure using near-atomic resolution ...Sulfolobus turreted icosahedral virus (STIV) was isolated in acidic hot springs where it infects the archeon Sulfolobus solfataricus. We determined the STIV structure using near-atomic resolution electron microscopy and X-ray crystallography allowing tracing of structural polypeptide chains and visualization of transmembrane proteins embedded in the viral membrane. We propose that the vertex complexes orchestrate virion assembly by coordinating interactions of the membrane and various protein components involved. STIV shares the same coat subunit and penton base protein folds as some eukaryotic and bacterial viruses, suggesting that they derive from a common ancestor predating the divergence of the three kingdoms of life. One architectural motif (β-jelly roll fold) forms virtually the entire capsid (distributed in three different gene products), indicating that a single ancestral protein module may have been at the origin of its evolution. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4il7.cif.gz | 55.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4il7.ent.gz | 42.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4il7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/il/4il7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/il/4il7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17935.160 Da / 分子数: 1 / 変異: L208M / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Sulfolobus turreted icosahedral virus (ウイルス) 遺伝子: A223 / プラスミド: pDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6Q0L4 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 19.3 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / pH: 5.6 詳細: 10-15%v/v 2-Propanol, 5-10%w/v Polyethylene glycol 4,000, 0.1M Sodium citrate tribasic dihydrate 5.6 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.95369 |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月28日 |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.95369 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.37→50 Å / Num. obs: 21677 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 23 |
反射 シェル | 解像度: 1.37→1.42 Å / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.255 / % possible all: 89.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.4→19.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.711 / SU ML: 0.031 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.054 / ESU R Free: 0.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.117 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.34 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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