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- PDB-3dm1: Crystal structure of the complex of human chromobox homolog 3 (CB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dm1
タイトルCrystal structure of the complex of human chromobox homolog 3 (CBX3) with peptide
要素
  • Chromobox protein homolog 3
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3
キーワードTRANSCRIPTION / Chromobox homolog 3 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Chromatin regulator / Nucleus / Phosphoprotein / Repressor / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


senescence-associated heterochromatin focus / regulation of protein modification process / phenotypic switching / chromatin lock complex / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity ...senescence-associated heterochromatin focus / regulation of protein modification process / phenotypic switching / chromatin lock complex / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / histone methyltransferase binding / negative regulation of autophagosome assembly / condensed chromosome, centromeric region / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / oocyte development / C2H2 zinc finger domain binding / fertilization / nuclear inner membrane / cellular response to cocaine / organ growth / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / spermatid development / Transcriptional Regulation by E2F6 / behavioral response to cocaine / regulation of DNA replication / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / chromosome, centromeric region / long-term memory / heterochromatin / pericentric heterochromatin / response to fungicide / : / cellular response to dexamethasone stimulus / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / transcription coregulator binding / cellular response to starvation / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA Polymerase I Promoter Escape / promoter-specific chromatin binding / euchromatin / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / spindle / RNA polymerase II transcription regulator complex / p53 binding / rhythmic process / nuclear envelope / heterochromatin formation / cellular response to xenobiotic stimulus / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / response to ethanol / chromosome, telomeric region / nuclear speck / chromatin remodeling / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromobox protein homologue 3 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Chromo domain subgroup ...Chromobox protein homologue 3 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Chromo domain subgroup / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromobox protein homolog 3 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Ravichandran, M. / Loppnau, P. / Kozieradzki, I. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Bochkarev, A. / Min, J. ...Amaya, M.F. / Ravichandran, M. / Loppnau, P. / Kozieradzki, I. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Bochkarev, A. / Min, J. / Ouyang, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structural basis of the chromodomain of Cbx3 bound to methylated peptides from histone h1 and G9a.
著者: Ruan, J. / Ouyang, H. / Amaya, M.F. / Ravichandran, M. / Loppnau, P. / Min, J. / Zang, J.
履歴
登録2008年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月23日Group: Database references
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromobox protein homolog 3
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3
C: Chromobox protein homolog 3
D: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3
E: Chromobox protein homolog 3
F: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3
G: Chromobox protein homolog 3
H: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1988
ポリマ－33,1988
非ポリマー00
水1,63991
1
A: Chromobox protein homolog 3
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3002
ポリマ－8,3002
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-6.4 kcal/mol
Surface area4180 Å2
手法PISA
2
C: Chromobox protein homolog 3
D: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3002
ポリマ－8,3002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-8.6 kcal/mol
Surface area4360 Å2
手法PISA
3
E: Chromobox protein homolog 3
F: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3002
ポリマ－8,3002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-7.7 kcal/mol
Surface area4280 Å2
手法PISA
4
G: Chromobox protein homolog 3
H: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3002
ポリマ－8,3002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4350 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8610 Å2
ΔGint-62.1 kcal/mol
Surface area12970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.671, 83.671, 110.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
Chromobox protein homolog 3 / Heterochromatin protein 1 homolog gamma / HP1 gamma / Modifier 2 protein / HECH


分子量: 6812.642 Da / 分子数: 4 / 断片: Chromo 1 domain: Residues 29-86 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBX3 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13185
#2: タンパク質・ペプチド
Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 3 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase ...Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Protein G9a / Lysine N-methyltransferase 1C


分子量: 1486.870 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 179-190 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide with the sequence matching the residues 179-190 of the human histone H3-K9 methyltransferase 3, EHMT2_HUMAN, UNP entry Q96KQ7
参照: UniProt: Q96KQ7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.5 microliter of the protein solution mixed with with 1.5 microliter of the reservoir solution containing 40% PEG 550 MME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.28268 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28268 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. obs: 17856 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.52 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 24.63
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.836 / Mean I/σ(I) obs: 4.38 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→39.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 6.89 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.231 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26725 908 5.1 %RANDOM
Rwork0.21951 ---
obs0.2219 17856 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.532 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20.06 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→39.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2010 0 0 91 2101
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222062
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8261.9532792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5155238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.05724.643112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.95615342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5591514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21357
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2780.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2860.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2151.51251
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.07221952
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7843941
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2114.5839
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.47 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 76 -
Rwork0.27 1218 -
obs--99.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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