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- PDB-4ikc: Crystal Structure of catalytic domain of PTPRQ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ikc
タイトルCrystal Structure of catalytic domain of PTPRQ
要素Phosphotidylinositol phosphatase PTPRQ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / phosphatase (ホスファターゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / regulation of fat cell differentiation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / membrane => GO:0016020 / receptor complex
類似検索 - 分子機能
PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol phosphatase PTPRQ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Yu, K.R. / Ryu, S.E. / Kim, S.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the dephosphorylating activity of PTPRQ towards phosphatidylinositide substrates
著者: Yu, K.R. / Kim, Y.J. / Jung, S.K. / Ku, B. / Park, H. / Cho, S.Y. / Jung, H. / Chung, S.J. / Bae, K.H. / Lee, S.C. / Kim, B.Y. / Erikson, R.L. / Ryu, S.E. / Kim, S.J.
履歴
登録2012年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotidylinositol phosphatase PTPRQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4743
ポリマ－32,3421
非ポリマー1322
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Phosphotidylinositol phosphatase PTPRQ
ヘテロ分子

A: Phosphotidylinositol phosphatase PTPRQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9476
ポリマ－64,6842
非ポリマー2634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area23810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.580, 77.580, 85.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3250-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Phosphotidylinositol phosphatase PTPRQ / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase Q / PTP-RQ / R-PTP-Q


分子量: 32342.002 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2015-2254 / 変異: C2879S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UMZ3, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate, 0.2M magnesium acetate, 30% PEG4K, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月28日
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→40 Å / Num. all: 41391 / Num. obs: 41238 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.56→1.64 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GJT

2gjt


解像度: 1.56→25.394 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 0 / 位相誤差: 14.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1654 2057 5 %random
Rwork0.1474 ---
obs0.1483 41104 99.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.461 Å2 / ksol: 0.461 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1631 Å20 Å20 Å2
2---1.1631 Å20 Å2
3---2.3262 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→25.394 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2208 0 6 284 2498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132269
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4643086
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.788827
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007398
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.56-1.61580.19442260.1703368495
1.6158-1.68040.18782220.16263896100
1.6804-1.75690.17321880.15273923100
1.7569-1.84950.18772050.14283963100
1.8495-1.96530.18282010.14253914100
1.9653-2.1170.16682130.13543927100
2.117-2.32990.15851880.13543944100
2.3299-2.66670.1741960.13573958100
2.6667-3.35860.16282060.14633946100
3.3586-25.39740.15182120.1581389298
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.9381 Å / Origin y: 9.3093 Å / Origin z: 6.7714 Å
111213212223313233
T0.0902 Å20.0024 Å20.0106 Å2-0.0859 Å20.0015 Å2--0.0982 Å2
L1.3048 °20.0309 °2-0.5208 °2-0.398 °2-0.237 °2--0.8421 °2
S0.0787 Å °0.0211 Å °0.1229 Å °0.0211 Å °-0.0121 Å °-0.0056 Å °-0.0845 Å °-0.0319 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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