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- PDB-4ijs: Crystal structure of nucleocapsid protein encoded by the prototyp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ijs
タイトルCrystal structure of nucleocapsid protein encoded by the prototypic member of orthobunyavirus
要素
  • Nucleoprotein
  • RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / nucleocapsid protein / RNA binding / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


helical viral capsid / viral nucleocapsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / ribonucleoprotein complex / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Bunyavirus nucleocapsid (N) protein, C-terminal domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 - #20 / Bunyavirus nucleocapsid (N) protein / Bunyavirus nucleocapsid (N) , C-terminal domain / Bunyavirus nucleocapsid (N) , N-terminal domain / Bunyavirus nucleocapsid (N) protein / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Cyclin A; domain 1 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Nucleoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Li, B.B. / Wang, Q. / Lou, Z.Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Bunyamwera virus possesses a distinct nucleocapsid protein to facilitate genome encapsidation
著者: Li, B.B. / Wang, Q. / Pan, X. / Fernandez de Castro, I. / Sun, Y. / Guo, Y. / Tao, X. / Risco, C. / Sui, S.F. / Lou, Z.Y.
履歴
登録2012年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoprotein
B: Nucleoprotein
C: Nucleoprotein
D: Nucleoprotein
E: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
F: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
G: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
H: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5998
ポリマ－126,5998
非ポリマー00
水43224
1
A: Nucleoprotein
E: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

A: Nucleoprotein
E: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

A: Nucleoprotein
E: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

A: Nucleoprotein
E: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5998
ポリマ－126,5998
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area21840 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area44860 Å2
手法PISA
2
B: Nucleoprotein
F: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

B: Nucleoprotein
F: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

B: Nucleoprotein
F: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

B: Nucleoprotein
F: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5998
ポリマ－126,5998
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-y,x-1,z1
crystal symmetry operation4_655y+1,-x,z1
3
C: Nucleoprotein
G: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

C: Nucleoprotein
G: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

C: Nucleoprotein
G: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

C: Nucleoprotein
G: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5998
ポリマ－126,5998
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-y,x-1,z1
crystal symmetry operation4_655y+1,-x,z1
Buried area20830 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area45730 Å2
手法PISA
4
D: Nucleoprotein
H: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

D: Nucleoprotein
H: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

D: Nucleoprotein
H: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')

D: Nucleoprotein
H: RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,5998
ポリマ－126,5998
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area21610 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area43990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.140, 106.140, 485.187
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

-
要素

#1: タンパク質
Nucleoprotein / Nucleocapsid protein / Protein N


分子量: 28402.594 Da / 分子数: 4 / 変異: N83S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)
遺伝子: N / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16495
#2: RNA鎖
RNA (5'-R(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 3247.100 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.91 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 24235 / Num. obs: 23406 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 96.43 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→40.746 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.772 / SU ML: 0.47 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2762 1109 5.19 %
Rwork0.22 --
obs0.2229 21373 90.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 139.98 Å2 / Biso mean: 68.4184 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→40.746 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7460 814 0 24 8298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118593
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.54811794
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.983271
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1011326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061333
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2003-3.34580.33491330.27122552268593
3.3458-3.52220.3441560.25062531268793
3.5222-3.74270.27961430.22262549269293
3.7427-4.03140.31391350.21462571270693
4.0314-4.43670.27931410.18972557269892
4.4367-5.07760.25081530.1952552270591
5.0776-6.39330.2651440.23312547269190
6.3933-40.74920.25091040.22612405250979

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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