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万見
- PDB-4ii2: Crystal structure of Ubiquitin activating enzyme 1 (Uba1) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ii2
タイトルCrystal structure of Ubiquitin activating enzyme 1 (Uba1) in complex with the Ub E2 Ubc4, ubiquitin, and ATP/Mg
要素
  • Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
  • Ubiquitin-activating enzyme E1 1
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4
キーワードLIGASE / ubiquitin / E1 / E2 / Uba1 / Ubc4 / conformational change / thioester / adenylation / thioester transfer (transthioesterification) / ATP-binding / Rossmann-like Fold / ubiquitin-like fold / Ligase activity / ATP/Mg binding / Ubiquitin E2 binding / ubiquitination / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


Peroxisomal protein import / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / SREBP signaling pathway / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E2 ubiquitin-conjugating enzyme ...Peroxisomal protein import / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / SREBP signaling pathway / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ribosome biogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / nucleolus / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily ...Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ubiquitin-activating enzyme E1 1 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40B fusion protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Olsen, S.K. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: Structure of a ubiquitin E1-E2 complex: insights to E1-E2 thioester transfer.
著者: Olsen, S.K. / Lima, C.D.
履歴
登録2012年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
B: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,13718
ポリマ－139,6423
非ポリマー1,49515
水10,233568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10220 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area49140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.600, 111.200, 181.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Ubiquitin-activating enzyme E1 1 / Poly(A)+ RNA transport protein 3


分子量: 111764.047 Da / 分子数: 1 / 断片: Uba1, UNP residues 13-1012 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal SMT3 fusion(Ulp-cleavable)
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843
遺伝子: ptr3, SPBC1604.21c, SPBC211.09, Ubiquitin activating enzyme 1 (Uba1)
プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: O94609, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin-60S ribosomal protein L40


分子量: 9692.942 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-76 / Mutation: K6R/K11R/K27R/S28A/K29R/K33R/K48R/S57A/K63R / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-term His tag
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: strain 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: ubi2 / プラスミド: pET-28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: P0CH07
#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4 / Ubiquitin carrier protein 4 / Ubiquitin-protein ligase 4


分子量: 18185.438 Da / 分子数: 1 / Mutation: C21S/C107S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-term His tag
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843
遺伝子: SPBC119.02, ubc4, Ubiquitin conjugating enzyme 4 (Ubc4)
プラスミド: pET-29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: P46595, ubiquitin-protein ligase

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非ポリマー , 6種, 583分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-PG0 / 2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL / PEG 6000 / ジエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 120.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O3 / コメント: 阻害剤, 沈殿剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1M Bis Tris Propane, 0.2M Ammonium Sulfate, 22% Peg8000, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 108 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 84591 / Num. obs: 84422 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.2-2.287.50.458483651.00399.8
2.28-2.377.60.3685.283291.038100
2.37-2.487.80.2867.183811.07999.9
2.48-2.6180.2229.983171.13799.9
2.61-2.778.20.16513.884101.20599.9
2.77-2.998.30.1221783941.029100
2.99-3.298.50.09222.384611.007100
3.29-3.768.60.07825.284631.01799.9
3.76-4.748.50.06529.885371.0799.8
4.74-408.40.06228.187651.11498.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CMM

3cmm


解像度: 2.2→40 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2536 4253 5 %Random
Rwork0.2135 ---
all0.2135 84419 --
obs0.2135 84266 99.8 %-
溶媒の処理Bsol: 59.5637 Å2
原子変位パラメータBiso max: 148.82 Å2 / Biso mean: 54.5483 Å2 / Biso min: 25.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-20.884 Å20 Å20 Å2
2---7.163 Å20 Å2
3----13.721 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9491 0 88 568 10147
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.176
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1742
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.0412.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.280.37784090.35727932834199.8
2.28-2.370.35713960.322179258321100
2.37-2.480.31614120.27667951836399.9
2.48-2.610.29794200.24837907832799.9
2.61-2.770.2864680.23627933840199.9
2.77-2.990.29054070.234879668373100
2.99-3.290.26444130.224180138426100
3.29-3.760.24144580.201379998457100
3.76-4.740.20944270.17138100852799.9
4.74-400.22364430.18428287873098.9
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION6atp.par
X-RAY DIFFRACTION7EDO.par
X-RAY DIFFRACTION8PGO.par
X-RAY DIFFRACTION9cis_peptide.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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