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- PDB-4iho: Crystal structure of H-2Db Y159F in complex with chimeric gp100 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iho
タイトルCrystal structure of H-2Db Y159F in complex with chimeric gp100
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
  • NONAMERIC PEPTIDE CHIMERIC GP100
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC / H-2DB / GLYCOPROTEIN / IMMUNE RESPONSE / MHC I / TRANSMEMBRANE / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / DISEASE MUTATION / MELANOMA / TUMOR ASSOCIATED ANTIGEN / ALTERED PEPTIDE LIGAND / T CELL RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / protein refolding / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / external side of plasma membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Uchtenhagen, H. / Stahl, E. / Achour, A.
引用ジャーナル: Eur.J.Immunol. / 年: 2013
タイトル: Proline substitution independently enhances H-2D(b) complex stabilization and TCR recognition of melanoma-associated peptides
著者: Uchtenhagen, H. / Abualrous, E.T. / Stahl, E. / Allerbring, E.B. / Sluijter, M. / Zacharias, M. / Sandalova, T. / van Hall, T. / Springer, S. / Nygren, P.A. / Achour, A.
履歴
登録2012年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: NONAMERIC PEPTIDE CHIMERIC GP100
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: NONAMERIC PEPTIDE CHIMERIC GP100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,15510
ポリマ－89,7826
非ポリマー3724
水1,910106
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: NONAMERIC PEPTIDE CHIMERIC GP100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2647
ポリマ－44,8913
非ポリマー3724
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5130 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19910 Å2
手法PISA
2
D: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: NONAMERIC PEPTIDE CHIMERIC GP100


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8913
ポリマ－44,8913
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4420 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.661, 146.011, 187.585
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.355836, 0.291955, 0.887774), (-0.178342, -0.953706, 0.242155), (0.917374, -0.07216, 0.391431)-61.10905, -91.97601, 21.08749

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2D(B)


分子量: 32071.703 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 25-300 / 変異: Y159F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01887

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CF

#3: タンパク質・ペプチド NONAMERIC PEPTIDE CHIMERIC GP100


分子量: 1115.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide

-
非ポリマー , 3種, 110分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細ASP 85 IS NATURAL VARIANT, ALLELE A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6-1.8M NH4SO4, 100mM Tris HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月20日
放射モノクロメーター: channel-cut double-crystal silicon [111]
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.1 Å / Num. all: 30269 / Num. obs: 30269 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CH1

3ch1


解像度: 2.8→42.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.855 / SU B: 19.931 / SU ML: 0.381 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.956 / ESU R Free: 0.411 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30541 1537 5.1 %RANDOM
Rwork0.24935 ---
all0.25222 28732 --
obs0.25222 28732 97.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.554 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.77 Å2-0 Å20 Å2
2--10.08 Å20 Å2
3----5.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6251 0 23 106 6380
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0196377
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4471.948656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9765752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.63723.415328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.492151019
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4061550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2864
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215030
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 109 -
Rwork0.388 2132 -
obs--98.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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