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- PDB-4igd: Crystal structure of the zymogen catalytic region of Human MASP-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4igd
タイトルCrystal structure of the zymogen catalytic region of Human MASP-1
要素Mannan-binding lectin serine protease 1
キーワードHYDROLASE / Complement / Immune response / Innate immunity / beta barrel / serine protease / Glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity ...Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannan-binding lectin serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Harmat, V. / Megyeri, M. / Vegh, A. / Dobo, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Quantitative characterization of the activation steps of mannan-binding lectin (MBL)-associated serine proteases (MASPs) points to the central role of MASP-1 in the initiation of the ...タイトル: Quantitative characterization of the activation steps of mannan-binding lectin (MBL)-associated serine proteases (MASPs) points to the central role of MASP-1 in the initiation of the complement lectin pathway
著者: Megyeri, M. / Harmat, V. / Major, B. / Vegh, A. / Balczer, J. / Heja, D. / Szilagyi, K. / Datz, D. / Pal, G. / Zavodszky, P. / Gal, P. / Dobo, J.
履歴
登録2012年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6743
ポリマ－45,4901
非ポリマー1842
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.310, 69.610, 117.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding ...Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5


分子量: 45489.918 Da / 分子数: 1 / 断片: CCP1-CCP2-SP fragment, residues 298-699 / 変異: R448Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP1 / プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21
参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20%(v/v) PEG400, 0.1M imidazole, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月21日 / 詳細: Sagitally focusing Ge(220) and a multilayer
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 18608 / Num. obs: 18608 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.84 % / Biso Wilson estimate: 53.502 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 18.75
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 6.14 % / Rmerge(I) obs: 0.632 / Mean I/σ(I) obs: 3.37 / Num. unique all: 1358 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: INDIVIDUAL DOMAINS OF PDB ENTRY 3GOV

3gov


解像度: 2.5→19.971 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2482 878 5.08 %random
Rwork0.2193 ---
all0.2207 17273 --
obs0.2207 17273 93.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.001 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.2295 Å2-0 Å20 Å2
2---7.7581 Å20 Å2
3---2.5286 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.971 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3029 0 12 91 3132
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023150
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5694291
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003563
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7931133
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.65630.38031240.35132324244881
2.6563-2.86090.34981380.32534267288
2.8609-3.14780.33051530.26722698285193
3.1478-3.60090.26141710.23992827299897
3.6009-4.52810.20991580.18532933309199
4.5281-19.97170.18811340.1793079321399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.38770.1229-0.22980.3229-0.00920.426-0.1485-0.57130.59630.56120.0810.21440.35110.1621-0.02940.66670.0141-0.08360.1270.1250.054523.2774-59.48433.0209
20.0643-0.051-0.08280.06460.03530.15490.04830.16320.35480.1797-0.0893-0.16710.27350.34060.04220.3942-0.24140.0427-0.2616-0.10740.411718.6078-24.246122.7929
31.30270.0547-1.26090.9916-0.43081.50110.04760.4755-0.036-0.1098-0.1449-0.1444-0.0354-0.3514-0.00070.16480.0392-0.02630.32460.02980.220726.53156.37392.1378
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 298:364)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 365:435)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 436:699)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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