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- PDB-4icz: HER2 1221/1222 phosphorylation regulated by PTPN9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4icz
タイトルHER2 1221/1222 phosphorylation regulated by PTPN9
要素
  • HER2
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9
キーワードHYDROLASE / phosphatase / tyrosine phosphorylation / hydrolase. HER2 / PTPMEG2
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection terminus / Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of neuron projection development / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A ...CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Xu, Y.F. / Wang, H.M. / Liu, C.H. / Yu, X. / Sun, J.P.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: HER2 1221/1222 phosphorylation regulated by PTPN9
著者: Xu, Y.F. / Wang, H.M. / Liu, C.H. / Yu, X. / Sun, J.P.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-scale structural analysis of the classical human protein tyrosine phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2012年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9
F: HER2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1472
ポリマ－37,1472
非ポリマー00
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.249, 85.705, 49.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 9 / Protein-tyrosine phosphatase MEG2 / PTPase MEG2


分子量: 36229.055 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 277-582 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43378, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド HER2


分子量: 917.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 20% PEG-4000, 0.2 M potassium thiocyanate, 10% ethylene glycol, 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRF BL17U10.98
シンクロトロンBSRF 3W1A21
検出器
タイプID検出器日付
RAYONIX MX-2251CCD2012年5月6日
MAR scanner 345 mm plate2IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
211
反射解像度: 1.9→80 Å / Num. all: 25540 / Num. obs: 25510 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→41.173 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.02 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2487 1297 5.09 %RANDOM
Rwork0.2033 ---
obs0.2055 25486 99.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.689 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.6684 Å2-0 Å2-0 Å2
2---8.0936 Å20 Å2
3----4.5748 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→41.173 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2369 0 0 118 2487
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072445
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0453315
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.445888
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074362
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005421
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8958-1.97170.31551320.30392610X-RAY DIFFRACTION98
1.9717-2.06140.31011460.24462657X-RAY DIFFRACTION100
2.0614-2.17010.27241510.22312631X-RAY DIFFRACTION100
2.1701-2.3060.24411490.20782647X-RAY DIFFRACTION100
2.306-2.48410.2441460.19892672X-RAY DIFFRACTION100
2.4841-2.7340.28141360.20372679X-RAY DIFFRACTION100
2.734-3.12950.26111450.20812702X-RAY DIFFRACTION100
3.1295-3.94230.24541420.18112724X-RAY DIFFRACTION100
3.9423-41.18230.21281500.19252867X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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