[日本語] English
万見
- PDB-4icw: N-terminal C2 domain of human CEP120 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4icw
タイトルN-terminal C2 domain of human CEP120
要素Centrosomal protein of 120 kDa
キーワードTRANSPORT PROTEIN / C2 domain / lipid binding
機能・相同性
機能・相同性情報


interkinetic nuclear migration / positive regulation of centriole elongation / positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of centrosome duplication / astral microtubule organization / positive regulation of cilium assembly / centrosome cycle / neurogenesis / centriole / cerebral cortex development ...interkinetic nuclear migration / positive regulation of centriole elongation / positive regulation of establishment of protein localization / positive regulation of centrosome duplication / astral microtubule organization / positive regulation of cilium assembly / centrosome cycle / neurogenesis / centriole / cerebral cortex development / centrosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3668 / Centrosomal protein of 120kDa-like / Cep120 protein / C2 domain / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrosomal protein of 120 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Janowski, R. / Guarin, N. / Coll, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: N-terminal C2 domain tandem of human CEP120 shows lipid binding properties
著者: Janowski, R. / Guarin, N. / Speroni, S. / Serrano, L. / Coll, M.
履歴
登録2012年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Centrosomal protein of 120 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4071
ポリマ－19,4071
非ポリマー00
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.320, 48.880, 66.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Centrosomal protein of 120 kDa / Cep120 / Coiled-coil domain-containing protein 100


分子量: 19407.268 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 domain, UNP residues 1-151 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP120, CCDC100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q8N960
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 25% (v/w) PEG 3000 , pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9726 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 6902 / Num. obs: 6902 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 58.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.029 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 3.06 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0102 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 18.797 / SU ML: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.365 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23207 326 4.7 %RANDOM
Rwork0.21002 ---
all0.21105 6575 --
obs0.21105 6575 98.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 84.758 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.84 Å20 Å20 Å2
2--5.84 Å20 Å2
3----2.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1060 0 0 13 1073
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2671.9661606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.015147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.17124.90955
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.29915220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.824156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021883
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4961.5709
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9862.51166
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6385467
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.53910435
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.318 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 49 -
Rwork0.283 936 -
obs--98.9 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.3244 Å / Origin y: -8.0511 Å / Origin z: -13.9524 Å
111213212223313233
T0.1909 Å2-0.0042 Å20.0183 Å2-0.0967 Å20.0401 Å2--0.1512 Å2
L5.4609 °20.6935 °2-2.3387 °2-2.9161 °2-0.9795 °2--4.6056 °2
S0.0246 Å °0.5115 Å °0.2178 Å °-0.4633 Å °0.008 Å °-0.1815 Å °-0.0186 Å °0.087 Å °-0.0326 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る