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万見
- PDB-4ic4: Crystal structure of Osh3 ORD from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ic4
タイトルCrystal structure of Osh3 ORD from Saccharomyces cerevisiae
要素Oxysterol-binding protein homolog 3
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / beta barrel / lipid transport / PI(4)P binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of bile acids and bile salts / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / pseudohyphal growth / ER to Golgi ceramide transport / sterol transfer activity / invasive growth in response to glucose limitation / sterol binding / sterol transport / perinuclear endoplasmic reticulum / cortical endoplasmic reticulum ...Synthesis of bile acids and bile salts / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / pseudohyphal growth / ER to Golgi ceramide transport / sterol transfer activity / invasive growth in response to glucose limitation / sterol binding / sterol transport / perinuclear endoplasmic reticulum / cortical endoplasmic reticulum / maintenance of cell polarity / piecemeal microautophagy of the nucleus / reticulophagy / exocytosis / endocytosis / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pleckstrin homology domain 8 / Pleckstrin homology domain / GOLD domain superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Pleckstrin homology domain 8 / Pleckstrin homology domain / GOLD domain superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxysterol-binding protein homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Tong, J. / Im, Y.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structure of osh3 reveals a conserved mode of phosphoinositide binding in oxysterol-binding proteins
著者: Tong, J. / Yang, H. / Yang, H. / Eom, S.H. / Im, Y.J.
履歴
登録2012年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxysterol-binding protein homolog 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6841
ポリマ－45,6841
非ポリマー00
水5,242291
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.866, 89.200, 96.102
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Oxysterol-binding protein homolog 3


分子量: 45683.703 Da / 分子数: 1 / 断片: ORD (OSBP related domain), UNP residues 605-996 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: OSH3, YHR073W / プラスミド: modifed pGEX4T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38713
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.84 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES-NaOH pH 6.0, 25% PEG1500, 0.1M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.91997 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 57580 / Num. obs: 56981 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 36.1
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 2894 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→32.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1314450.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2853 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 56920 99.5 %-
all-59773 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.1829 Å2 / ksol: 0.368484 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.03 Å20 Å20 Å2
2---3.13 Å20 Å2
3----0.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→32.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3041 0 0 291 3332
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.982.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 461 5 %
Rwork0.235 8830 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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