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- PDB-4iag: Crystal structure of ZbmA, the zorbamycin binding protein from St... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4iag | ||||||
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Title | Crystal structure of ZbmA, the zorbamycin binding protein from Streptomyces flavoviridis | ||||||
![]() | Zbm binding protein | ||||||
![]() | Zorbamycin Binding Protein / Structural Genomics / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro / BLMA_like / zorbamycin / reductive isopropylation | ||||||
Function / homology | Bleomycin resistance protein / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / response to antibiotic / Roll / Alpha Beta / Zbm binding protein![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cuff, M.E. / Bigelow, L. / Bruno, C.J.P. / Clancy, S. / Babnigg, G. / Bingman, C.A. / Yennamalli, R. / Lohman, J. / Ma, M. / Shen, B. ...Cuff, M.E. / Bigelow, L. / Bruno, C.J.P. / Clancy, S. / Babnigg, G. / Bingman, C.A. / Yennamalli, R. / Lohman, J. / Ma, M. / Shen, B. / Phillips Jr., G.N. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure of the Zorbamycin-Binding Protein ZbmA, the Primary Self-Resistance Element in Streptomyces flavoviridis ATCC21892. Authors: Rudolf, J.D. / Bigelow, L. / Chang, C. / Cuff, M.E. / Lohman, J.R. / Chang, C.Y. / Ma, M. / Yang, D. / Clancy, S. / Babnigg, G. / Joachimiak, A. / Phillips, G.N. / Shen, B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 63.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 49.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 458 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 459.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 8.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 10.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Details | Likely forms a dimer with the crystallographic symmetry mate: x,y,z and 1-y, 1-x, 1/6-z. |
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Components
#1: Protein | Mass: 15015.371 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||||
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#2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | Compound details | THE LYSINE RESIDUES IN THIS PROTEIN WERE SUBJECT TO REDUCTIVE ISOPROPYLA | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.97 Å3/Da / Density % sol: 37.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4 Details: protein subject to reductive isopropylation, 0.8M Ammonium Sulfate, 0.1M Sodium Sitrate: HCl pH 4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Aug 3, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97929 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 9.7 % / Av σ(I) over netI: 33.01 / Number: 101644 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.23 / D res high: 1.9 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 10484 / % possible obs: 98.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. all: 10484 / Num. obs: 10484 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 28.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.225 / Net I/σ(I): 11.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 2 Å / D res low: 44.75 Å / FOM : 0.172 / FOM acentric: 0.248 / FOM centric: 0 / Reflection: 9000 / Reflection acentric: 6258 / Reflection centric: 2742 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | R cullis acentric: 2.07 / R cullis centric: 1 / Highest resolution: 2 Å / Lowest resolution: 44.75 Å / Loc acentric: 0 / Loc centric: 0 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 6258 / Reflection centric: 2742 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set shell | ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0
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Phasing MAD set site | Atom type symbol: Se / B iso: 53.9197 / Fract x: 0.914 / Fract y: 0.714 / Fract z: 0.017 / Occupancy: 4.23 / Occupancy iso: 0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 10313 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 97.97 Å2 / Biso mean: 38.2635 Å2 / Biso min: 20.07 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→32.59 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 46.1737 Å / Origin y: -2.9324 Å / Origin z: 32.3225 Å
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